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ag(ⅰ)、a(ⅲ)与血清白蛋白的结合平衡,cu(ⅱ)和zn(ⅱ)离子与牛血清白蛋白结合竞争研究

广日日范^掌硕±{}文:m清白I自的相*日究 Ag(I)、Au(III)与血清白蛋白的结合平衡, Cu(II)和zn(II)离子与牛血清白蛋白结合竞争研究 九九级有机化学硕士研究生:宋垮 导师:梁宏教授 中文摘要 第一部分:等离子点pH(5.4)条件下,用平衡透析法和紫外光谱,荧光光谱,共振 semm 散射光谱研究了Ag(I)与人血清白蛋白mumanalbumin,简称HsA)或牛血 serum 清白蛋白(bovine 在HsA或BSA中有强弱两类结合部位,通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数 或BsA的结合可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A—B),测得并讨论了这一构象变 化的速度常数和活化参数。通过Ag(I卜HSA和Ag(I卜BSA的体系紫外光谱, 推测Ag(I)与血清白蛋白中的硫结合形成直线型或近似直线型的配合物。利用荧 猝灭速率常数。共振散射光谱结果分析表明Ag(I)的结合可使白蛋白分子趋于聚 集。 第二部分:生理pH(7.43±0.02)条件下,用平衡透析法和紫外光谱,荧光光谱研究 semm 了金(III)与人血清白蛋白(humanalbumin,简称HSA)或牛血清白蛋白 semm (bovine 或BsA中有强弱两类结合部位,通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值。利 双分子猝灭速率常数。紫外扫描发现金(ⅡI)与HSA或BSA的结合存在滞后效应, 并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数。我们认为金(III)能与血清白蛋 白中的硫,氧,氮等元素结合形成平面四方型的配合物。 第三部分:在普通荧光分光光度计上选择合适的激发和发射通带宽度,利用 清白蛋白的相互作用。首次观测到金(III)对血清白蛋白的共振散射强度随着金 (III)浓度增加而降低。结果表明:金(IⅡ)与血清白蛋白的结合会破坏血清白 蛋白分子聚集,而且使血清白蛋白中的二硫桥键断裂,导致白蛋白分子趋于松散, 散射截面积减小,表现为共振散射强度降低。 第四部分:利用荧光猝灭法,研究了生理pH值7.43±O.02,28℃下 r日日范太掌碛jm^m清白蛋白的自关日究 推导了此三元体系中荧光猝灭的缔合公式。在与二元体系的比较后,推测zn(II) 的稳定性。 效应,紫外光谱,荧光光谱,共振散射,平衡透析 —————————————二!燮竺竺兰!竺查!竺苎皇苎皇竺塑苎!墨 between BindingEquilibrium study Ag(I)、Au(ⅡI)and HSAor onthe InteractionofBSA BSA,study with Cu(II)and Zn(II)+ Post口aduate:SongCheng Supervisor:LiangHong Abstract PartI This has studiedtheinteractionbet、vcen serum paper minutely Ag(I)and albmin.Theof hunlansemrn bovineser啪 bindingAg(I)to albumin(HSA)or beenstudied

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