酶学-高中一年级生物资料.ppt

第三章 酶学 目 录 第一节 酶的概念及作用特点 酶是由活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物（蛋白质和核酸） 与无机催化剂相比 酶的专一性 绝对专一性和相对专一性 消化道内几种蛋白酶的专一性 消化道蛋白酶作用的专一性 酶的化学本质及类别 辅助因子 附表 B族维生素与辅基或辅酶的关系 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶催化作用的结构基础 酶催化的中间产物理论 二、酶的活性中心 胰凝乳蛋白酶的活性中心 羧肽酶活性中心示意图 活性中心 催化部位 Catalytic site : 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 催化基团：位于催化部位的基团 酶的活性部位或活性中心：通常将酶的结合部位和催化部位总称为活性中心 结合部位决定酶的专一性。 催化部位决定酶所催化反应的性质。 三、酶作用专一性机理 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 第四节 酶促反应的动力学 酶促反应速度的测定与酶的活力单位 酶促反应初速度的概念 酶活力测定方法  酶活力的表示方法 2、底物浓度对酶反应速度的影响 单分子酶促反应的米氏方程及Km 酶反应速度与底物浓度的关系曲线 米氏方程的推导 米氏常数的意义 米氏常数的测定 酶动力学的双倒数图线 3、pH对酶反应速度的影响 4、温度与酶反应速度的关系 5、激活剂对酶作用的影响 6、抑制剂对酶作用的影响 抑制剂类型和特点 不可逆抑制作用 抑制剂与酶反应中 心的活性基团以共 价形式结合，引起 酶的永久性失活。 如有机磷化合物能与许多种酶活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物 被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 竞争性抑制曲线 竞争性抑制 非竞争性抑制 非竞争性抑制曲线 竞争性非竞争性抑制作用机理示意图 有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程 第五节 重要的酶类及酶活性的调节控制 一、多酶体系和多酶复合体 二、酶的别构（变构）效应和别构酶 酶的别构（变构）效应示意图 别构酶与米氏酶的动力学曲线比较 正、负协同别构酶与非调节酶的动力学曲线比较 ATCase所催化的反应 ATCase变构效应的动力学特征 三、酶的共价修饰 蛋白质的磷酸化和脱磷酸化 共价修饰反应的例子 级联系统调控糖原分解示意图 四、酶 原 的 激 活 胰蛋白酶原的激活示意图 胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用 五、酶的多种分子形式——同工酶 乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 不同组织中LDH同工酶的电泳图谱 同工酶在各学科中的应用 体内合成出来的酶，有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成活性中心，变成有活性的酶。这个不具活性的蛋白质称为酶原（zymogen或proenzyme），这个过程称为酶原的激活。 该变化过程，是生物体的一种调控机制 。这种调控作用的特点是，蛋白质由 无活性状态转变成活性状态是不可逆的。 实例：消化系统蛋白酶原的激活 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 六肽 肠激酶 活性中心 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 六肽 肠激酶 胰凝乳蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 羧肽酶原 羧肽酶 米氏方程: 米氏常数: 令： 将（4）代入（3），则： [ES]生成速度： ，[ES]分解速度： 即： 则： 1 经整理得： 由于酶促反应速度由[ES]决定，即 ，所以 2 将（2）代入（1）得： 3 当酶反应体系处于恒态时： 当[Et] [ES]时， 4 所以 * 当v Vmax/2时，Km [S]（ Km的单位为浓度单位） * 是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。 * 可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。 在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数表示） 练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？ 基本原则：将米氏方程变化成相当于y ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。 例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法） 米氏方程的双倒数形式： 1 Km 1 1 — —— . — + —— v Vmax [S] Vmax ?过酸过碱导致酶蛋白变性 ?影响底物分子解离状态 ?影响酶分子解离状态 ?影响酶的活性中心构象 pH 最适 pH v ? 在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快 ? 酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快 v 温度 最适 温度 类别 金属离子