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《》教学大纲
Ⅰ、课程概况
英文名称:Biochemistry and Molecular Biology 先修课程:后续课程: 总学时数: 学时 理论学时:学时 实验学时: 学时 课外实践: 学时 学 分: 学分 适用专业:课程简介
1. 课程的目的与任务:是一门基础医学必修课程,与医学有着密切的联系。是研究生物体内化学分子化学反应的科学,从分子水平探讨生命现象的本质主要生物分子结构与功能物质代谢与调节遗传信息传递通过理论和实验教学,掌握生物化学分子生物学领域的基本知识,熟悉生物化学与分子生物学基本技术的原理与方法,掌握一定的生物化学与分子生物学实验操作技能,理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制,为进一步学习基础医学其他课程和临床医学打下扎实的基础2. 教学组织与方法:借助多媒体教学手段,增加图表和动画演示,突出形象化教学,多媒体课件、教案、教学大纲已全部在网上运行,促进了学生的主动学习3. 教学保障:4. 教材与教学参考书目、教学网站
选用教材《》(),,。参考书目①《》(版),出版社。②教学网站①《生物化学》精品课程网站:/biochemistry②《生物化学与分子生物学》网络课程网站:/jicxy/ bioweb。课时分配安排
理论课
序号 讲课内容 课时分配 1 6 2 第3章 核酸的结构与功能 4 3 第4章 酶 4 4 第5章 维生素与微量元素 2 5 第6章 生物氧化 4 6 第7章 糖代谢 8 7 第8章 脂类代谢 8 8 第9章 氨基酸代谢 4 9 第10章 核苷酸代谢 4 10 第11章 物质代谢的联系与调节 3 11 第16章 细胞信号转导 4 12 第18章 血液生物化学 2 13 第19章 肝的生物化学 4 14 第12章 DNA的生物合成 5 15 第13章 RNA的生物合成 4 16 第14章 蛋白质的生物合成 4 17 第15章 基因表达调控 4 18 第20章 重组DNA技术 4 19 第21章 常用分子生物学技术原理应用、23章 基因组学 4 合计 实验内容 实验类型 课时分配 1 实验1 基本实验操作 型 4 实验2 蛋白提取及含量测定 验证型 4 实验凝胶过滤法分离蛋白质 验证型 4 实验Hanes作图法测定兔血红细胞过氧化氢酶Km值 验证型 4 实验酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白质 验证型 4 实验总RNA提取和反转录(RT) 综合型 4 实验PCR扩增目的DNA 综合型 4 实验质粒DNA的转化 综合型 4 实验质粒DNA的制备 综合型 4 实验DNA的限制性内切酶酶切分析 综合型 4 实验葡萄糖氧化酶法测定血糖浓度 验证型 4 合计 4Ⅳ、正文
理论教学大纲
第一章 绪论
一、教学要求
(一)掌握生物化学的概念
(二)生物化学研究的主要内容、生物化学与医学的关系了解生物化学发展史本书的主要内容
二、教学内容(重点内容下实线 、难点内容下虚线 、是重点又是难点内容下双实线 )
(一)生物化学的概念与发展简介
1. 生物化学biochemistry)的概念
2. 生物化学发展阶段
3. 历史上生物化学领域的重要成就
(二)当代生物化学研究的主要内容
1. 生物分子的结构与功能
2. 物质代谢及调节
3. 基因信息传递调控
(三)生物化学与医学
1. 生物化学
2. 学习生物化学的重要性
(四)本书的主要内容
第二章 蛋白质的结构与功能
一、教学要求
(一)掌握内容1. 蛋白质的元素组成特点及基本组成单位;氨基酸的通式与结构特点;氨基酸的两性解离和紫外吸收性质;肽键及多肽链的连接方式。
2. 蛋白质一级结构、二级结构(α-螺旋、β-折叠)、三级结构及四级结构的概念和其维持的作用力;超二级结构、模体及结构域概念。
3. 蛋白质结构与功能关系、协同效应、别构效应的概念。
4. 蛋白质的两性解离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念。
(二)熟悉内容
1. 二十种氨基酸的分类。
2. 血红蛋白的分子结构、血红蛋白空间结构与运氧功能关系。
(三)了解内容
1. 生物活性肽。
2. 分子病的概念及实例、蛋白质构象病与朊病毒。
3. 蛋白质分离纯化方法及其依据、多肽链氨基酸测序的原理。
二、教学内容
(一)蛋白质的分子组成
1. 蛋白质元素组成的特点。
2. 蛋白质的基本组成单位氨基酸。
3. 氨基酸。
4. 氨基酸的理化性质
(1)两性解离及等电点(2)紫外吸收性质(3)茚三酮反应
5. 肽
(二)蛋白质的分子结构
1. 蛋白质的一级结构(1)概念(2)主要化学键(3)牛胰岛素的一级结构
2. 蛋白质的二级结构
(1)概念(2)主要
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