生化必考点.docVIP

生化必考点 以下都是根据盖英萍上课说的必考点整理出来的： 戊糖与碱基之间以糖苷键相连，由戊糖第一位碳原子与嘌呤碱第九位氮原子或与嘧啶碱第一位氮原子相连接 即 N-C β糖苷键 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序和连接方式 相邻两个核苷酸之间以3‘5；—磷酸二酯键相连 DNA双螺旋结构的特点：①反向平行的右手螺旋双螺旋结构②螺旋一周10个bp螺距3.4nm③两条链借助碱基之间的氢键结合在一起 A与T之间两个氢键 G与C三个④两条链配对偏向一侧形成一条大沟和一条小沟 维持双螺旋结构稳定的力有：碱基堆积力 氢键 离子键 主要是碱基堆积力 tRNA的结构 mRNA的结构：原核生物信使RNA转录后不需经过加工修饰转录和翻译发生在同一空间 同时进行多顺反子 真核生物必须由核不均一RNA（hnRNA）剪接并修饰 合成与翻译发生在不同的时空 单顺反子转录后在其5‘端加一个m7GpppN的帽子结构 并在3’端添加长约200个腺苷酸的polyA尾巴 都有抗核酸外切酶降解的作用进行翻译起始的的调控 mRNA稳定性的维系 mRNA由核内向细胞质转移 由于在 双螺旋结构中碱基紧密的堆积在一起造成的光吸收值比单个核苷酸光吸收值之和小的现象叫做DNA的减色效应 双螺旋结构解体 两条链分开形成单链260nm紫外吸收值升高 叫做增色效应 热变性过程中 光吸收值达到最大吸收值一半时的温度为该DNA得熔点或溶解温度，用Tm表示升高Tm值的方法 提高溶液的离子强度 与GC含量成正比 氨基酸 等电点的计算 与茚三酮的反应 AA与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 脯氨酸或羟脯氨酸与其反应生成黄色化合物 用于AA的定性与定量分析 Sanger反应 （名词解释）氨基酸的α—氨基与2,4—二硝基氟苯（DNFB）生成黄色的二硝基苯氨基酸 谷胱甘肽是一种广泛分布在生物体内的三肽 由γ—谷氨酰胺—半胱酰胺—甘氨酸组成用GSH表示，是某些还原酶的辅酶 对巯基酶有保护作用 维持蛋白质构象的作用力：氢键 盐键 疏水作用 范德华力 二硫键 配位见 蛋白质二级结构是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用形成氢键延某一主轴盘旋而形成的局部空间结构 是蛋白质的构象单元 主要有α—螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲 维持二级结构的主要作用力是氢键 蛋白质三级结构主要靠次级键维系 疏水作用力最主要 超二级结构 在蛋白质二级结构和三级结构之间 是指多肽链上若干相邻的构象单元（α-螺旋等）彼此作用进一步组合成有规律的结构组合体 是三级结构的构件 血红蛋白的氧结合曲线呈S形说明亚基间有协同作用 蛋白质等电点处 净电荷为零 黏度 渗透压 膨胀性 导电能力最小 酶 酶催化作用的本质 降低化学反应的活化能 常常利用化学修饰和基因定点突变来研究酶的活性中心的性质，如Ser的羟基、his的咪唑基Cys的巯基 都是必须基团 问答》影响酶催化效率的因素：① 底物与酶的邻近效应与定向效应 ② 张力和变形③酸碱催化④ 共价催化⑤微环境影响 胰凝乳蛋白酶的活性中心由ser195 his197 和asp102组成 酶原激活的实质是 酶活性部位形成和暴露的过程 米氏方程：1/2=[S]/(Km+[S]) 表示反应速度为最大速度一半时的底物浓度 只与酶的性质有关 竞争性抑制剂：特征是 增大底物浓度时抑制作用减弱 v不变Km变大 非竞争性抑制:Vmax减小 Km不变 反竞争性抑制：Km和Vmax都减小 别构酶：当底物或效应物和酶分子上的相依部位结合后 酶分子构象改变形成别构酶 影响了酶的活性 叫做别构效应 糖酵解 糖酵解：将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应 PEP 磷酸烯醇式丙酮酸 糖酵解过程自己看 2NADH 进入呼吸链则可以产生5ATP 通过磷酸甘油穿梭系统进入线粒体产生3ATP 进入苹果酸穿梭系统产生5ATP 三羧酸循环 TCA 丙酮酸脱氢酶系位于线粒体内膜上 大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系包括三种：丙酮酸脱羧酶E1 二氢硫辛酸转乙酰基酶E2 二氢硫辛酸脱氢酶E3 E1以焦磷酸硫胺素（TPP）为辅基 E2以硫辛酸和CoA-SH为乙酰基载体，E3需要FAD和NAD+ 三羧酸循环的特点：①每次循环两个碳被氧化成二氧化碳相当于乙酰辅酶A的两个碳被氧化成二氧化碳②四次脱氢生成三个NADH+和FADH2③发生一次底物水平磷酸化产生1分子GTP④消耗两分子水⑤一次循环产生10个ATP⑥严格需氧 一份子葡萄糖完全氧化生成32ATP 电子传递链 生物氧化中的代谢物上的氢原子被脱氢酶系激活脱落后以电子和质子的形式在线粒体内膜上的一系列传递体传递，最终传给被激活的氧气结合生成水。由这些传递体组成的传递链叫做电子传递链 氧化磷酸化：电子从NADH或FADH2经电子传递链传递到分子氧形成水，