腮腺炎病毒F蛋白七肽重复序列的表达、纯化与特性分析.pdf

卷 期 生 物 工 程 学 报 ! # ’( )! *’ ) # 年 月 !$ % !#$%% ’()*$+, (- .#(/%0$(,(12 +,- !$ !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!! 腮腺炎病毒 蛋白七肽重复序列的表达、纯化及特性分析 ! / / ! # ! 刘月永 冯明光 朱杰青 姜立杰 田 波 / （浙江大学生命科学学院微生物研究所，杭州 #/!0 ） ! （中国科学院微生物研究所分子病毒室，北京 /6 ） # （北京农林科学院林果所，北京 /0# ） 摘 要 副粘病毒 蛋白的两段七肽重复序列（ 和 ）在病毒侵染细胞的过程中相互作用形成热稳定的富 A BC/ BC! 含 螺旋的异源二聚体，此结构的形成引起病毒囊膜与细胞膜的并置而最终导致膜融合的发生。腮腺炎病毒 ! （ ， ）属于副粘病毒科，腮腺炎病毒属，可能利用与其他副粘病毒相似的侵染机制。本研究对 融 +?8 D9E? +? +? 合蛋白的BC 区进行了计算机程序预测，并利用大肠杆菌2F4 融合表达系统对+? A 蛋白BC/ 和BC! 两段多肽进 行了表达和纯化，通过 实验证实 和 多肽在体外能够相互作用，凝胶过滤层析证明 、 2F4 ?((.G’H; BC/ BC! BC/ BC! 多肽能够形成多聚体，说明 蛋白的 区的相互作用可能是其发挥融合功能的关键因素。 +? A BC 关键词 腮腺炎病毒（ ， ），蛋白，七肽重复序列（ ）， +?8 D9E? +? A BC 2F4 ?((.G’H; 中图分类号 文献标识码 文章编号 （ ） I163 J /.#3/ !$ #.#11.% 副粘病毒的囊膜上镶嵌着多种蛋白，其中融合 G95,5 D9E?， ）和呼吸道合胞病毒（ *Q C59E,:’E- 蛋白（）和血凝素神经氨酸苷酶（ ）直接参与了病 ， ） 蛋白晶体结构的解析进一步 A B* -;@-:9@,( D9E? CF A ［ ］ / K # 证明 、 区在融合过程中相互作用形成以 毒对宿主细胞的侵染 。在B* 蛋白吸附在宿主 BC/ BC! 细胞表面含唾液酸的分子受体后，引起 蛋白发生