重组日本血吸虫副肌球蛋白的表达与纯化 - 中南大学学报（医学版）.pdfVIP

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2017-09-02 发布于天津
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重组日本血吸虫副肌球蛋白的表达与纯化 - 中南大学学报（医学版）.pdf

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重组日本血吸虫副肌球蛋白的表达与纯化 - 中南大学学报（医学版）

2000, 25( 2) 106 BULL HUNAN M ED UNIV 1 1 2 2 周金春 , 易新元 , Kalinna BH , McManus DP 1 湖南医科大学血吸虫病研究室( 长沙 4 10078) 2The Queensland Institute of M edical Research( Queensland 4029, Australia) [ ] 用基因重组技术, 将日本血吸虫副肌球蛋白( rSj 97) 基因亚克隆至表达载 pQE30 上在 IPTG 诱导下, 重组日本血吸虫副肌球蛋白在大肠杆菌中得以高效表达通过快速蛋白质液相色谱仪( FPLC) , 经TALON 柱和离子交换柱两步分离纯化, 获得大量高纯度的重组日本血吸虫副肌球蛋白, 为水牛现场试验提供了充足的抗原 * [ ] 日本血吸虫副肌球蛋白抗原纯化基因重组 [ ] R53221 [ ] A [ ] 2000) Expression and purification of recombinant Schistosomaj aponicum paramyosin 1 1 2 2 ZHOU Jinchun , YI Xinyuan , Kalinna BH , McManus DP 1Dep artment of Parasitology, Hunan Medical University ( Changsha 4 10078) ; 2 he Queensland Institute of Medical Research( Queensland 4029, Australia) [ Abstract] Paramyosin of Schistosomaj aponicum w as expressed at a high level in E. coli. The recombi nant protein could be easily purified from bacteria lysate by fast protein liquid chromatography ( FPLC) on a TALON resin column, due to the protein being expressed w ith a tag of six histidine residue fused to the Ntermi nus. The protein was completely soluble and could be eluted under nondenaturing condit ion using imidazole . To eliminate imidazole and residue of E. coli