生化考试重点大全—何氏.doc

第一章 蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。分子中半胱氨酸的巯基（——SH）是该化合物的主要官能团，且巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或四级结构。 亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。 蛋白质1-4级结构的概念： 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。 蛋白质的复性：若蛋白质变形程度比较轻，去除变性因素后，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原有的构想和功能。 肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2 8.20种氨基酸的分类、名称、三字符号： 分类 名称 三字符号 非极性脂肪族氨基酸 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 脯氨酸 Pro 极性中性氨基酸 丝氨酸 Ser 半胱氨酸 Cys 蛋氨酸 Met 天冬酰胺 Asn 谷氨酰胺 Gln 苏氨酸 Thr 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phe 色氨酸 Trp 酪氨酸 Tyr 酸性氨基酸 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 碱性氨基酸 赖氨酸 Lys 精氨酸 Arg 组氨酸 His 蛋白质的一二三四级结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，并举例说明高级结构的表现形式： 名称 决定因素 主要化学键 存在形式（举例子） 一 N到C的氨基酸排列顺序 肽键 二硫键（少量） 牛胰岛素 二 主链骨架原子（6） 氢键 α-螺旋，β-折叠，锌指，钙离子结合体 三 全部氨基酸残基 次级键 肌红蛋白（Mb），分子伴侣， 四 亚基 离子键 氢键 血红蛋白（Hb） 从分子水平阐述镰刀形细胞贫血症的致病原因：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形为镰刀状而极易破碎，产生贫血。 简述血红蛋白的携氧机制：①正协同效应。即血红蛋白中的第一个亚基与O2结合后，促进第二个及第三个亚基与O2的结合，当前三个亚基与O2结合后，又大大促进第四个亚基与O2的结合②当O2与血红蛋白的亚基结合后，能使血红蛋白由T态转变为R态，R态更容易使血红蛋白与O2结合③当一个O2与血红素Fe2+结合后，使Fe2+半径减小，进入到吡啉环中间的小孔中，引起与之相连的肽段等一系列微小的移动，使亚基之间的结合松弛。 第二章 核酸的分子组成及连接各个单元的价键：核酸的基本组成单位是核苷酸，一个核苷酸分子由一分子含氮碱基，一分子五碳糖和一分子磷酸组成。 DNA中的五碳糖是脱氧核糖，RNA中的是核糖。具体算法：葡萄糖 → CO2 + H2O + ATP（1）糖酵解：葡萄糖 → 丙酮酸 + 2NADH + 2ATP；（2）丙酮酸 → 乙酰CoA，产生1分子NADH；（3）一分子乙酰CoA经过三羧酸循环，产生3NADH + 1FADH2 + 1ATP/GTP经过呼吸链：1NADH → 2.5 ATP；1FADH2 → 1.5ATP所以，总结算：10NADH 2FADH2+4ATP = 25ATP+3ATP+4ATP=32ATP如果细胞质基质中的NADH（糖酵解步骤产生）经过甘油-3-磷酸穿梭（心脏和肝脏）进入线粒体，就会转变成FADH2，所以就会少产生2ATP（2NADH → 2FADH2），总数就是30ATP。因此，一个葡萄糖分子完全氧化可以净生成ATP的个数就是30或者32个。 →连续链 拓扑酶 切断、整理后的两链 改变拓扑状态 原核生物DNA复制的解链主要过程是什么？ ①DnaA：辨认起始点 ②DnaB和DnaC：DnaB有解螺旋酶活性在DnaC蛋白的协同下；