生物化学-修志龙-Chapter 5 Structure of protein.pptVIP

Chapter 5 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 二、维持蛋白质三维结构的作用力 三、多肽主链折叠的空间限制 四、蛋白质二级结构 五、纤维状蛋白质 六、超二级结构和结构域 七、球状蛋白与三级结构 八、膜蛋白的结构 九、蛋白质折叠和结构预测 十、亚基缔合和四级结构 一、研究生物大分子结构的方法 1. X-ray diffraction (crystal) 2. NMR(Nuclear Magnetic Resonance) (solution) 3. CD(Circular Dichroism) (?-helix, ?-sheet) 4. Fluorescence polarization (Trp, Tyr) 5. UV/Fluorescence-Raman spectroscopy 红移(red shift)，蓝移(blue shift) 二、维持蛋白质结构的作用力 1. 共价键 （二硫键） 2. 离子键 （正电荷：赖氨酸、精氨酸、组氨酸； 负电荷：天冬氨酸、谷氨酸） 3. 氢键 （丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、酪（lao）氨酸、色氨酸、组氨酸） 4. 疏水作用 （苯丙氨酸、缬(xie)氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸） 5. 范德华力（定向效应、诱导效应、分散效应） Section 3 Space limit for folding of polypeptide backbone 二面角（Dihedral angle） ?，? （P205 图5-11） 拉氏构象图(Ramachandran plot) （P206 图5-13） Section 4 Secondary structure of protein 1. ?- helix 2. ?- sheet 3. ?-turn/bend, ?- bugle 4. Random coil 1. ?- helix 1951 Linus Pauling Robert Corey 3.613-螺旋 Right-hand 每圈螺旋3.6个氨基酸残基； 螺距：0.54nm； 相邻残基的轴向高度：0.15nm； 第一个肽键上的羰基（C=O）氧与第四个肽键上的N-H氢形成链内氢键，其取向与中心轴平行。 影响因素及其它类型的螺旋 1. 氨基酸残基的类别与序列 2. pH 3. 脯氨酸终止螺旋，形成结节（kink） 4. 310-螺旋 5. 4.416-螺旋（?螺旋） 2. ?- sheet 3. ? -Turn or bend（在球状蛋白中常见） 发夹结构(hairpin structure) 脯氨酸、甘氨酸经常在? -Turn 中出现； ? -Turn有助于形成反平行的? -sheet; ? -bugle（凸起）：反平行? -strand中的额外残基；可引起多肽链方向的改变； P212图5-20 4. Random coil(无规则卷曲) 蛋白质结构中非重复性的二级结构区段； 受侧链的相互作用影响，无法形成规则的螺旋或折叠片状结构； 这些区段往往是酶的活性部位或蛋白的特异功能部位。 Section 5 Fibrous proteins 1. ?- keratin（角蛋白） 2. ?-keratin 3. Collagen protein（胶原蛋白） 4. Elastin (弹性蛋白) 5. Myosin （肌球蛋白） Conformation change of ?-keratin straining ?-helix ?-sheet Disruption of hydrogen bonds Disulfide bonds for recovery 卷发或烫发 Reductants for disruption of disulfide bonds Oxidants for recovery of disulfide bonds 2. ?-keratin 丝心蛋白（fibroin），如蚕丝、蜘蛛丝是一种?-角蛋白，主要由甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸组成； 反平行?折叠片 堆积成多层结构 链间以氢键连接，层间靠范德华力维系 丝纤维具有很高的抗张强度 蚕丝水解后的混合氨基酸 蚕丝丝素蛋白在一定条件下水解而成的游离氨基酸、二肽和三肽的混合物，由18种氨基酸组成，分子量平均为90。其中甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量最多，占氨基酸总量的80%以上。 （1）甘氨酸有解毒作用，食用能降低血液中的胆固醇，对心血管病、癌症及人体衰老有一定预防作用。 （2）丝氨酸有抗辐射、防止白血球减少、延缓皮肤老化