硕士研究生免疫球蛋白.ppt

免疫球蛋白Immunoglobulin,Ig 中山大学中山医学院免疫学教研室 彭延文 免疫球蛋白 免疫球蛋白的结构 免疫球蛋白的功能 免疫球蛋白的制备 免疫球蛋白的特性 免疫球蛋白的应用 Stages of Response to Infection Green antibody battles a red antigen! 免疫球蛋白的结构 基本结构（一级结构） 功能区 （二级结构） 附属成分（附属结构） 水解片段（水解结构） 免疫球蛋白的基本结构? 相同重链和轻链连接的四肽结构， A 重链和轻链 B 可变区和恒定区 C 铰链区 重链 分子量比较大，据恒定区氨基酸的组成和排列顺序的不同，可分为5类（同种型）。不同的同种型有不同的特征。 同一类Ig, 据铰链区氨基酸的组成和重链二硫键的数目及位置的不同，分亚类IgG有四亚类，IgA有两个。 Human Immunoglobulin Classes IgG - Gamma (γ) heavy chains IgM - Mu (μ) heavy chains IgA - Alpha (α) heavy chains IgD - Delta (δ) heavy chains IgE - Epsilon (ε ) heavy chains 轻链 分子量比较小，据恒定区氨基酸的组成和排列顺序，可分为2型：κλ。 同一Ig上的两轻链同型。 同一种属的比例是固定的。 据?链区个别氨基酸的差异，可分不同亚型?1-4 。 可变区和恒定区 两条链的近N端110个氨基酸变化比较大，称为可变区。即VH ,VL 。 两条链的近C端的氨基酸变化比较小，称为恒定区，CH ,CL 可变区 其中有的区域特别易变化，称为高变区。即HVR1-3。其它部分叫骨架区FR1-4 。 高变区是抗原的结合部位，与抗原决定基形成一个互补的表面，称互补决定区，CDR1-3 恒定区 不同类的Ig的长度不同。如CH1-3（4） 而同种的同类Ig的恒定区比较固定，故有相同的二抗 铰链区 位于CH1和CH2之间，富含脯氨酸，易弯曲及酶解，与抗体补体的结合有关系。 小结 免疫球蛋白的基本结构 1 概述 2 重链和轻链 3 可变区和恒定区 4 铰链区 免疫球蛋白的二级结构(功能区） Ig分子的肽链上折叠形成的球形的有功能的结构域。每110个氨基酸组成一个。?折迭形成两个?片层结构，中间由二硫键垂直连接，?桶状或?三明治。 免疫球蛋白的附属结构（J链和分泌片） J链 浆细胞合成的富含半胱氨酸的连接单体成多聚体的一肽链 分泌片 粘膜上皮细胞合成的非共价结合于IgA并起转运保护作用的的含糖肽链。 免疫球蛋白的水解片段 木瓜蛋白酶的水解片段 部位：铰链区二硫键连接的重链的近N端 片段：两个Fab段，一个Fc 功能：能结合抗原，但不凝集或沉淀；Fc可与细胞上的受体结合。 胃蛋白酶的水解片段 部位：铰链区二硫键连接的重链的近C端 片段：一个F（ab’）2段，多个pFc’ 功能：能结合抗原，可凝集或沉淀；Fc失去生物活性。故可用于精制生物制品。 小结 免疫球蛋白的结构 1 基本结构：重链和轻链，可变区和恒定区，铰链区 2 二级结构（功能区） 3 附属结构：J链和分泌片 4 水解结构 免疫球蛋白的异质性 组成的异质性 类与亚类，型与亚型 血清异质性 同种型，同种异型，独特型 免疫球蛋白的功能 中和病毒或毒素 激活补体 调理作用：促吞噬 ADCC：促杀伤 通过胎盘：IgG 介导I型超敏反应 五类免疫球蛋白的特性 IgG 含量高，最重要，与SPA结合,能 通过胎盘 IgM 五聚体，最早出现，未成熟标志天然血型抗体 IgA 分泌型抗局部感染 IgD 含量低，成熟标志 IgE 含量最少，参与I型超敏反应 IgG the most common, most important, most content antibodies in our bodies. the only class of immunoglobulin that can cross the placenta in humans the only Ig to bind with SPA. IgA The predominant forms of IgA is sIgA. The predominant immunoglobulin produced by B cells in Peyer’s patches,