01氨基酸的结构与性质.pptVIP

生物化学;第二章 蛋白质化学;§1.1 蛋白质通论;§1.1 蛋白质通论;（一）蛋白质是生命活动的物质基础;; 蛋白质是由约 20 种氨基酸通过肽键相连形成的一类具有一定空间结构和特定生物学活性的高分子有机物，其氨基酸的聚合度在 50 以上。;二、蛋白质的分类;3、根据组成分：;§1.1 蛋白质通论;三、蛋白质分子量;§1.1 蛋白质通论;1、酸水解;§1.1 蛋白质通论;3、蛋白酶水解;§2.2 蛋白质的分子组成—氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成—氨基酸; N 是蛋白质中特征元素，且含量恒定，约为16% ，即16 克氮相当于100 克蛋白质，故可以用定氮法测定样品中蛋白质含量，通常采用微量凯氏定氮法先测定样品含氮量，再按下式计算蛋白质含量：;二、蛋白质分子的基本组成单位 —— 氨基酸;二、蛋白质分子的基本组成单位 —— 氨基酸;注 ：;（二）氨基酸的构型 ;L-氨基酸与D-氨基酸 的关系??为镜像关系， 象左右手的关系，以 丙氨酸为例，如右图 ;（三）氨基酸的结构与分类;;;4、按氨基酸是否能在人体内合成分： ;二十种氨基酸的名称和结构如图所示:;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸; 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸;（四）蛋白质中不常见的氨基酸;（五）非蛋白氨基酸 ;三、氨基酸的理化性质;（一）物理性质;（一）物理性质;2、溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮、 乙醚 ，在稀酸和稀碱中溶解性好。;4、旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。有的有多个 旋光异构体，如苏氨酸、异亮氨酸、胱氨酸。;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;6、光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;（二）化学性质;1、氨基酸的两性电离及等电点： ;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;● 左图是甘氨酸的电离酸碱 滴定曲线，从左向右是用NaOH 滴定的曲线，溶液的pH由小到 大逐渐升高；从右向左是用盐 酸滴定的曲线，溶液的pH由大 到小逐渐降低。曲线中从左向 右第一个拐点是氨基酸羧基解 离50%的状态，第二个拐点是 氨基酸的等电点，第三个拐点 是氨基酸氨基解离50%的状态。 ;● 氨基酸等电点的计算：;● 氨基酸等电点的计算的计算公式推导：以甘氨酸为例：;式 ③ 两边取负对数，得：;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;[Gly ±][H+];§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;2、由α-氨基参与的反应： ;（2）与甲醛的反应：用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用 NaOH 滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。;（3）与2,4-二硝基氟苯（2,4-DNFB）的反应（Sanger反应）： 生成黄色的二硝基苯-氨基酸衍生物;3、α-羧基参与的反应： (1)与碱反应成盐 (2)与醇反应成酯 (3)与酰化试剂反应成酰氯; 4、α-氨基与α-羧基共同参与的反应 ;● 灵敏度极高，微克数量级就可观察到颜色;（2）离子交换反应;① 上样：条件 pH3 ,氨基酸带正电 Aa+;（1）??Millon反应：检测 Tyr 或含 Tyr 的蛋白质的反应 Millon试剂：汞的硝酸盐与亚硝酸盐溶液 产物：红色的化合物;（4）Pauly反应：检测His、Tyr及含His、Tyr蛋白质的反应 试剂：对氨基苯磺酸盐酸溶液、亚硝酸钠、碳酸钠混合溶液 产物：橘红色的化合物;四、氨基酸的分离分析;（一）层析法;§2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸;（二）电泳法