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第七章 酶 P169 第一节 导言（P169） （一）、什么是酶？ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂 。 酶的催化作用可使反应速度提高108 -1020倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.S。 酶催化作用的高效率酶所催化反应增加的数量级 碳酸酐酶 : 107 磷酸葡萄糖变位酶 : 1012 琥珀酰辅酶A转移酶 : 1013 脲酶: 1014 3．酶易失活 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 三、酶的组成(P171) 酶的蛋白质本质（大多数酶） 酶的分类: 简单蛋白酶和结合蛋白酶 (1)习惯命名法: 1. 根据其催化底物来命名； 2. 根据所催化反应的性质来命名； 3. 结合上述两个原则来命名， 4. 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶和氧化酶。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 第三节 酶结构与功能的关系（P173） 一、酶的一级结构与催化功能的关系： （一）必需基团 （二）酶原激活：切去部分片段是酶原激活的共性 主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 一、酶的结构及催化作用机制 2．催化部位 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 3．别构中心 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 一、酶作用高效率的机制 1，中间产物学说P176 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E ?许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 2. 活化能降低 酶促反应：E + S === ES === ES? ? ?? EP ?? E + P 反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化?H?。 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。 催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用? 反应过程中活化能的变化 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物， 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 二、 酶反应机制 P177 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。 (a)“三点结合”的催化理论:认为酶与