蛋白质生命活动的物质基础.docVIP

小结 蛋白质是生命活动的物质基础，具有多种生理功能．自然界蛋白质种类繁多，但都是由 20种L型口一氨基酸组成的．其元素组成为C，H，O，N，S，少数蛋白质还含有P，Fe Cn，Z．，Mn和Co．蛋白质含N量约为16%，常用公式N×6.25=蛋白质重量来计算蛋白质含量， 除甘氨酸外，所有氨基酸的α一碳原子都是不对称的，都具有旋光性。口一碳原子上带有一个氨基和一个羧基，，其共同性是两性电解质．不同氨基酸带有不同R基团，为不同氨基酸带来不同个性．这些个性将反映到蛋白质的结构，性质和功能中来．另外，一般氨基酸都能与亚硝酸．甲醛，茚三酮反应．氨基酸之间相互连接可以生成肽． 氨基酸之间通过肽键连接形成多肽，肽键是蛋白质结构中主要共价键，是双缩脲反应的 撮本依据· 蛋白质由肽链构成，但不是简单的线性肽链，具有各种各样的立体结构．氨基酸按一定顺序通过肽键结合形式形成的肽链称为蛋白质一级结构．肽链按—定规律形成α一螺旋或β一片层等二级结构．在二级结构中主要靠氢键维系．二级结构进一步盘绕折迭成三级结构．有些蛋白质是由几个具有三级结构的亚基形成的聚合体，称为四级结构；如血红蛋白．具有四级结构的蛋白质称为寡聚蛋白，每个肽链称为亚基．三级结构和四级结构靠多种副键维持其空间构型。 一级结构是二。三级结构的基础；三级结构是空间构象，空间构象是蛋白质生理功能的 基础。具有四级结构的蛋白质，其功能也更加复杂，如血红蛋白． 蛋白质是高分子化合物，有亲水性质．天然蛋白常以亲水性胶体形式存在．分子周围的 水化层及分子所带电荷是保持溶胶稳定的两个重要因素，破坏这些因素即可使蛋白质沉淀。 如盐析。调等电点，重金属离子。有机溶剂及生物碱试剂等．蛋白质的两性电解质性质及某些呈色反应，可用于蛋白质韵分离纯化与鉴定。 许多理化因素可破坏蛋白质高级结构而使其失去原来的理化性质及生物学功能，导致蛋 白质变性．人们常根据蛋白质变性作用进行消毒灭菌．工业生产中也常借助于蛋白质变性作 用除去产品中杂蛋白．在生产酶制剂和蛋白质产品时，也常采取多种措施防止蛋白质变性．’ 蛋白质种类极多，根据化学组成可分为单纯蛋白质及结合蛋白质两大类。每大类又可分． 为若干分类． 复习思考题 1．氨基酸有哪些重要性质? 2．何谓蛋白质变性?有何实际意义? 3．蛋白质可分为哪两大类?各大类又可分为哪几个亚类?分类依据是什么? 小结 生物体内的化学变化都是在酶的催化下进行的，酶作为生物催化剂，与?般催化剂有许多不同点，如催化效率高；具有高度的专一性，作用条件温和，但极不稳定。 某些酶是简单蛋白质，而另外一些酶则是结合蛋白质．结合酶由不表现活力的酶蛋自及辅助因子两部分组成．辅酶(或辅基)起着传递电子，原子或某些化学基团的作用，维生素是许多辅助因于的组成成分．酶蛋白构象不同决定了各种酶具有不同方式的底物·专一性，辅助因子囱宁决定酶所催化的化学反应类型，结合酶类一定要保持全酶的组成才能有催化活性． 影响酶反应速度的因素有六方瓦底物浓度、pH、温度、酶浓度、激活剂及抑制剂．酶在催化反应中，首先与底物互相契合形成中间产物，然后再生成产物，底物经过中间产物阶段再生成产物所需要的自由能低得多，因此酶具有高度催化效率。Michaelis等根据中间产物学说推导了，米氏方程，提出了Km值及其含义． 一般测定活力选用如下条件：最适pH、最适温度、底物极大地过量([S][E])的条件下，测定酶反应的初速度． 在酶的逆抑制中，最重要的是竞争性抑制作用，通过增加底物的浓度可以解除竞争性抑制作用，竞争性抑制剂的结构与底物近似，它与底物争夺酶的活性中心，非竞争抑制剂是与酶分子活性中心以外的必需基团相结合，从而达到抑制作用．不可逆抑制剂使酶分子中一些重要基团发生持久的，不可逆的变化． 对于单纯酶，活性中心就是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或这些残基上的某些基团所形成的兰种特殊结构．对于结合酶，辅酶或辅基部分也是活性中心的组成部分． 固定化酶技术是近代生物工程的重要内容之一．固定化酶，固定化细胞已开始作为开发制药工业的手段，在剂型改良，药物分析上的应用也正在逐步展开． 同工酶及别构酶对细胞的发育及代谢的调节都十分重要，因此对它们的研究仍在深入，对于别构酶，特别要注重到其反应速度不仅受到pH，底物浓度，·金属离子及辅助因素的影响，而且受到效应剂的调节． 酶类药物是一类重要生化药物，其优点为内源性，特异性强，作用明确，因此药用酶制荆品种正日益增多． 复习思考题 1．何谓酶的专一性？有哪几类？各举一例说明。 2．解释下列名词： (1)必需基团，(2)活性中心，(3)结合中心与催化中心，(4)可逆抑制剂与不可逆抑制剂，(5)竞争性抑制剂与非．竞争性抑制荆，(6)酶原，(7)别构酶，(8)同工酶，(9)固定化酶，(10)激动剂． 3．竞争