大豆浓缩蛋白液的功能性.研究及应用.pdfVIP

第一章绪论 3 些大豆蛋白中的二硫化键产生的聚合作用也对蛋白质的溶解度产生影响。 福岛曾对分离出的7s及llS蛋白质进行氨基酸成分分析，发现两者所含主要氨基 酸为谷氨酸、天门冬氨酸、精氨酸和赖氨酸等。7S和11S球蛋白为两种能单独识别和 提取的蛋白质，这两种蛋白质在脱脂豆粕粉中皆是以二硫化键相联系的聚合体。在沉 淀和分离工序中，7s和11S球蛋白会进一步发生聚合作用。二硫化键的聚合使分离蛋 白质不溶解，但通过二硫化键聚合的蛋白质容易为硫乙醇、半胱氨酸钠等解聚。 离子强度为O．Ol的缓冲液中渗析时，它的四维结构断裂，出现7s、2S和3s组分。在 相同条件下，7s球蛋白以二聚物形式存在。llS蛋白质一个分子的末端有8个甘氨酸、 两个苯丙氨酸和两个亮氨酸，这表明一个分子的1IS蛋白质有12个多肽链。但实际上 在脲素．硫基．乙醇溶液中只得到6个次单元，相对分子质量为350000，显然11S蛋白 质分子是由若干个相对分子量相等的二聚体形成的。11S蛋白质的稳定性取决于酸性 或碱性次单元之间的相互反应。 7S蛋白质每摩尔有9个末端氨基酸，分子中至少有9个多肽链。在盐浓度低的情 况下，7S球蛋白能转变为两个慢性沉降物，它们为2s和5s沉降物。组合与解离是蛋 白质分子的又一特性，控制pH与离子强度可以达到改变7s球蛋白四维结构的目的。 pH2 pH7．6 离子强度_o．01 离子强度=o．Ol 2S+5S=4二==型====95’： pH2 I pH7．6 离子强度卸．1 l离子强度=0．5 淼钏』。‘= 图1．1大豆蛋白组分的组合与解离 从图1．1可以看出，组合与解离是在一定条件下是可逆的。9S球蛋白是在pH7．6， 离子强度为O．1时产生的，它是7S的二聚物。但是当pH为2，离子强度三o．1时，7s 又解离形成2S和5S球蛋白。 1．3大豆蛋白的蛋白质变性 大豆蛋白非常容易变性，如热、极端pH、高浓度乙醇、尿素、盐酸和洗涤剂等， 都会使蛋白质变性。 l^l热变性 蛋白质受热后容易变性，主要表现为原来可以溶于水和盐溶液中的蛋白质，变性 4 大豆浓缩蛋白液的功能性研究及应用 后不能再溶。如图1．2是蛋白质变性的试验曲线。由图可知，蛋白质的溶解性随着加 热时问的延长而降低。加热10min后，豆粕粉中蛋白质的溶解度由原来的80％以上降 低到20％以下。 测定变性程度的方法有两种：一种为溶解度法，即氮溶解度指数(NSI)法，另一 种为蛋白质分散度(PDI)法。 氮溶解指数％=(水溶解氮量+样品中总氮量)×1000,5 蛋白质分散度指数％=(水中分散的蛋白质的量+样品中总蛋白量)x100％ 凝胶是蛋白质变性的另一个重要表现，浓度7％或更浓的蛋白溶液被加热时，粘 氨酸钠能帮助未加热的分离蛋白质溶解，使溶液中加热与未加热的蛋白弥散物粘度降 低，阻碍了凝胶作用。 80 70 60 50 40 30 20 10 0 1 2 3 4 5 时间／min 图1．2蒸汽加热时豆粕中蛋白质水中的溶解度曲线 bean steam Thedissolvecarveof under