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蛋白质的三维结构 三维结构： 二、蛋白质的二级结构与纤维状蛋白 （一）构型与构象 1.构型（configuration）：指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。 COOH COOH H2N C H H C NH2 R R 2.构象（conformation）:指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。 （二）蛋白质的构象 一个蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH条件下，只有一种或很少几种构象。这种天然构象保证了它的生物学活性，并且相当稳定。这一事实说明了天然蛋白质共价主链上的单键不能自由旋转。 一、研究蛋白质构象的方法 （一）X射线法：目前的主要方法 只能用于测定蛋白质晶体结构 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1、紫外差光谱 2、荧光和偏振光 3、园二色性 4、核磁共振：一定程度上可代替X-衍射 法，需高浓度较纯的蛋白溶液 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 盐键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 *二硫键（共价键）：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA 稳定蛋白质三维结构的一些非共价键 二硫键 三、多肽主链折叠的空间限制 酰胺平面：双称为肽平面，是由肽基和相邻两?-碳原子构成的刚性平面。 酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ） ?-碳原子的二面角（ ?和? ） （二）可允许的?或? 值：拉氏构象图 蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A) 四、蛋白质的二级结构：多肽链折叠的规则方式 蛋白质的二级(Secondary)结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角；无规卷曲。 LinusCarl Pauling1901-1994 关于?-螺旋的几点说明 ?-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。 ?-螺旋中每个残基（C?）的二面角?和?各自取同一数值，即?=-57?、 ?=-48? 。 ?-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋。 ?-螺旋都是有L-型氨基酸构成的（Gly除外）。 ?-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关（Pro、polyLys、PolyIle、PolyAla）。 ?-螺旋折叠过程中存在协同性。 ?-螺旋的书写形式为：3.613-螺旋 ?-螺旋 这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构，这种结构的形状象希腊字Ω，所以称Ω环。 Ω环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中可能起重要作用。 五、纤维状蛋白质 分布 在动物(脊椎动物和无脊椎动物)体内存在大量纤维状蛋白质(fibrous protein)。 功能 为结构蛋白，纤维状蛋白质是动物体的基本支架和外保护成分。 含量 占脊椎动物体内蛋白质总量的一半以上。 形状 外形呈纤维状或细棒状。 分类 不溶性(硬蛋白)和可溶性两类 不溶性纤维状蛋白 角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白 可溶性纤维状蛋白 肌球蛋白和血纤蛋白原 (一) α-角蛋白 (二)丝心蛋白和其他β-角蛋白： β-折叠片蛋白质 (三)胶原蛋白：一种三股螺旋 (四)弹性蛋白 (五)肌球蛋白和原肌球蛋白 角蛋白(keratin)来源于外胚层细胞，是外胚层细胞的结构蛋白质。 角蛋白包括皮肤以及皮肤的衍生物：发、毛、鳞、羽、翮(hé鸟翎的茎)、甲、蹄、角、爪、啄等。 角蛋白可分为α-角蛋白和β-角蛋白两类。 丝心蛋白(fibroin) 是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。 丝心蛋白的性能 丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性。具有0.7nm的周