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王镜岩 生物化学 笔记 整理版 第一章 蛋白质化学 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和 20 种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100 年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839 年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder ）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家 Berzelius 的提议把提取的物质命名 为蛋白质（Protein ，源自希腊语，意指 “第一重要的” ）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在 1907 年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在 1951 年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在 1953 年测出胰岛素的 一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在 1960 年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965 年，我国生 化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin ）。 蛋白质是由 L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule ）。 蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有 3000 多种蛋白质，而人体有 10 万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的 45%是蛋白质。 生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的， 已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物 体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重 要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C （50% ～55% ）、H （6% ～7% ）、O （19% ～24% ）、N （13% ～19% ）、S （0% ～4% ）。有些蛋 白质还含微量的 P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g 样品中蛋白质含量（g% ） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid ），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界 中的氨基酸有 300 余种，但合成蛋白质的氨基酸仅 20 种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806 年），最后鉴定 的是苏氨酸（1938 年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的 20 种氨基酸有共同的结构特点： 1 ．氨基连接在α- C 上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2 ．R 是側链，除甘氨酸外都含手性 C ，有D-型和 L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是 L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是 使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（- ）表示左旋，（+ ）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1 ．按R 基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2 ．按R 基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性 R （烃基、甲硫基、吲哚环等，共9 种）：甘（Gly ）、丙（Ala ）、缬（Val ）、亮（Leu ）、异亮（Ile ）、苯丙（Phe ）、 甲硫（Met ）、脯（Pro ）、色（Trp ） 带有不可解离的极性 R （羟基、巯基、酰胺基等，共6 种）：丝（Ser ）、苏（Thr ）、天胺（Asn ）、谷胺（Gln ）、酪（Tyr ）、 半（Cys ） 带有可解离的极性 R 基（共 5 种）：天（Asp ）、谷（Glu ）、赖（Lys ）、精（Arg ）、组（His ），前两个为酸性氨基酸，后三个 是碱性氨基酸。 蛋白