重水环境下的氧化大豆蛋白傅里叶变换红外(FT-IR)分析.pdfVIP

2010年5月 中国粮油学报 V01．25，No．5 第25卷第5期 oftheChineseCerealsandOilsAssociation 2010 Journal May 黄友如1 华欲飞2 张根华1 费 薇1 闵 娴1 (常熟理工学院生物与食品工程学院1，常熟215500) (江南大学食品学院2，无锡214036) 摘要应用傅里叶变换红外研究了不同亚油酸浓度下脂肪氧合酶催化诱导产生的大豆蛋白聚集体的 结构变化。结果表明，由LOX催化LA氧化诱导的大豆蛋白质聚集，反映在红外光谱中，具有两个较为明显的 610 615 特征，一是l cm。1(RSP4和RSP5)或1 反应样品研究后得出的，说明反应体系中LA浓度不同，蛋白质分子问相互作用的强度不同；由于分子间B一 折叠的形成与蛋白质分子间较强的相互作用有关，这些特征谱峰的出现反映了因氧化性修饰而发生聚集的蛋 白质分子之间氢键作用的加强。 关键词大豆蛋白脂肪氧合酶亚油酸氧化性修饰FT—IR 中图分类号：TS201．2+l；TQ645．9+9 和迁移偶极子间的偶联，偶极子问的偶联使酰胺I谱 通过建立由脂肪氧合酶(1ipoxygenase，LOX)、 带分裂，分裂的多少取决于相互作用的偶极子取向 亚油酸(1inoleicacid，LA)和低脂质含量大豆蛋白 (1ipid—reducedsoy 及距离，从而提供多肽链中肽单位的几何空间排列 proteins，LRSP)组成的三元模拟 体系，分析研究了脂肪氧合酶催化哑油酸氧化诱导 信息。 的大豆蛋白氧化性修饰机理…，结合电子顺磁共振 应用傅里叶变换红外波谱对大豆蛋白聚集体在 波谱(EPR)研究了模拟体系中导致氧化性大豆蛋不同状态下的微区结构和二级结构进行测定分析， 白聚集体形成的自由基由氧化亚油酸到大豆蛋白 研究不同LA浓度下LOX诱导聚集过程中蛋白质构 的迁移并确定了部分自由基的类型悼。J。事实上， 象的变化，进一步揭示大豆蛋白质聚集体形成的分 大豆蛋白聚集体的形成与蛋白质本身结构的变化 子机制。 有着密切的关系。研究清楚大豆蛋白结构的变化， 对进一步阐明大豆蛋白质聚集体形成的分子机理， 1 材料和方法 具有霞要的意义。表征蛋白质结构变化的方法很 1．1材料和试剂 多，其中傅里叶变换红外(FI一IR)、激光拉曼(La— 低温脱脂豆粕：山东禹王实业有限公司植物油 ser Raman)光谱和圆二色性光谱(CD)是进行这些 I—B，70 厂；脂肪氧合酶(LOX 800单位．／mg)、亚油 研究的强有力工具，借助这些现代化测试仪器，可 探讨蛋白质在经过生物、物理和化学的方法处理后 氢：99．8％，pD6．8)：北京化工厂；其他试剂均为分 构象和构型的变化。 Nexus470FT—IR 析纯；FT—IR光谱仪：Nicolet spec— 蛋白质的二级结构与其分子内形成的不同氢键 Electron trometer，ThermoCorparation，USA。