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1、当[S]很小时，V∝[S] 2、随[S]↑，V↑，但△V↓ 3、当[S]达到某一值时，V=Vm，若[S]继续↑，V基本保持不变。 可用中间产物学说解释： 在[S]很低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，增加底物浓度，ES复合物的形成与产物的生成均呈正比关系增加；当底物增高到一定浓度时，酶全部形成了复合物，此时再增加底物浓度也不会增加复合物，反应速度趋于恒定。 （一）米—曼氏方程式 Michaelis Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程。 （二）Km与Vm的意义 1. 当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。 3、Km可以判断酶作用的最适底物。 Km最小的底物为最适底物。 4、Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。 二、酶浓度对反应速度的影响 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。 三、温度对反应速度的影响 一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。（一般在35℃～40℃） 温度对酶促反应速度的影响 酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。 低温时由于酶活性降低，反应速度降低，但不变性，当温度升高后，酶活性又可恢复。 高温时由于酶变性失活，反应速度降低， 四、pH对反应速度的影响  观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。 （一般在近中性） 第四章 酶 第一节 概 述 几个概念： 酶促反应： 底物（S）： 产物（P）： 酶活性： 酶失活： 一、酶的化学组成 单纯酶：由氨基酸构成，只有一条多肽链，其活性有蛋白质的结构决定。 结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，其中，蛋白质部分为酶蛋白，非蛋白质部分为辅助因子。二者结合形成全酶。 辅助因子：金属离子和小分子有机物 按其与酶蛋白结合的紧密程度可分为辅酶 和辅基。 金属离子： 根据金属离子与酶结合的形式不同，可将酶分为金属酶和金属活化酶。  小分子有机物： 其结构中常含有V或V类物质，它们的作用是以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过程，可以传递电子、质子或转移基团。 注意： 酶蛋白和辅助因子单独存在时，均无催化活性，只有二者结合形成全酶才有活性。 在酶促反应中，酶蛋白决定反应的特异性；辅助因子决定反应类型。 二、酶的命名和分类 酶的命名： 习惯命名法 系统命名法 酶的分类： 氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类 裂合酶类或裂解酶类 异构酶类 合成酶类或连接酶类 第二节 酶催化作用的特点 酶与一般催化剂的共同点包括： ①能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应②能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点③一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。 酶促反应的特点： 高度的催化效率 高度的特异性 绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性。 相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性。 立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性。 酶活性的不稳定性 酶催化活性的可调节性 许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰，酶蛋白的合成改变等 第三节 酶的结构与功能 一、酶的活性中心 必需基团：与酶活性有关的基团。 酶的活性中心： 在空间结构上，彼此靠近的酶的必需基团集中在一起，形成 具有特定空间结构的区域，能与特异的底物结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心。 酶的活性中心上的必需基团： 结合基团和催化基团 酶的活性中心外必需基团： 二、酶原与酶原的激活 酶原：无活性的酶的前身物质