课件：生物体中的配合物案例.pptVIP

* * * b). 羧肽酶 羧肽酶是另一种重要的含锌酶系，它们的功能是催化蛋白质中肽键的水解过程： H O H H -O2C－C－NH－C－C －NH -O2C－C－NH R R R H + -O2C－C－NH R H2O enzyme * 该酶系中一个研究得较充分的例子是牛羧肽酶。它是一个含有307个残基的蛋肽链结合与一个Zn2+的金属酶，分子量大34300 D. Zn2+ 处于四面体配位环境中，结合2个组氨酸的N原子，一个谷氨酸的O原子，而第四个配位位置为水占据。 2. Fe 人体中，Fe 是最丰富的过渡金属，含量4.2~6.1 g, 在哺乳动物中，大约 70%的 Fe以卟啉配合物或血红素的形式存在。例如血红蛋白、肌红蛋白、过氧化氢酶、细胞色素c及色氨酸双加氧酶等。 * 卟啉的骨架结构是卟吩。卟吩的所有衍生物总称为卟啉。而它们的金属衍生物称作金属卟啉。 1). 血红蛋白Hb 与肌红蛋白 Mb ------ O2 的传输与贮存 Hb 和 Mb 的功能 血红蛋白是我们最熟悉，分布最广的氧载体。它存在于红血细胞中，脊椎动物利用血红蛋白将氧气从肺或腮运送到各种机体组织中去，在那儿，O2被用于生物氧化过程，并最后还原成CO2。脊椎动物也利用氧贮存蛋白－肌红蛋白，肌红蛋白对肌肉组织提供氧气以维持肌肉活力。 * * Hb 和 Mb的结构 血红蛋白 (Mr=64500 D) 由4个蛋白质亚单元构成，每个亚单元含有一个Fe(II)－原卟啉配合物（血红素）。其中两个亚单元具有相同的氨基酸序列，形成α-链. 另外两个亚单元形成β-链; 就是靠着血红素的这4个亚单元结构，发挥其重要的生物功能。 肌红蛋白 (Mr=17000 D) 由一条单一多肽链(珠蛋白)和一个Fe(II)－原卟啉配合物（血红素）构成. 去氧肌红蛋白的结构如下页所示。注意其卟啉活性中心被多肽链所缠绕，藏于这个疏水“袋”。 * O2-结合模式 Fe(II)-原卟啉配合物中，Fe(II)结合O2的方式经实验确定为 如下的弯曲方式： O Fe(II)－O 去氧-Hb 是Fe的一种五配位的高自旋配合物，其中四个位置为卟啉环的4个N原子所占据，第五个位置为组氨酸的咪唑配体的N原子占据。通过它将血红素与蛋白质相连（见下页图）。 * THANK YOU SUCCESS * * 可编辑 * * * Fe(II) 的那样一个五配位的血红素络合物总是高自旋的。高自旋 t e Fe(II)离子半径稍大于卟啉环的中央孔腔，所以它高出卟啉环平面约0.4?. 高自旋 Fe(II) 卟啉配合物包裹在血红蛋白和肌红蛋白中，从而引起卟啉大环的皱褶和卷曲，然而低自旋的Fe(II)离子，半径较小，故容易进入环中. 当O2参与配位时，变为六配位，该配合物便转变为低自旋的(t Fe(II))，Fe(II)离子稍有缩小，因而能进入环平面。 * * 多肽链在血红蛋白和肌红蛋白中起了很重要的作用，如果是裸露的“血红素”，即没有多肽链伴随的Fe-卟啉配合物容易被O2 不可逆地氧化成Fe(III),最后生成稳定的 μ-O2-产物，该产物便不再能携带 O2。然而在血红蛋白和肌红蛋白中，多肽链围绕并保护着血红素，使它不被O2氧化。故能抗御 μ-O 二聚体的形成，就是说，多肽链通过其带非极性侧基的氨基酸残基盘绕着血红素基团，形成一个围绕血红素的“尖桩篱笆”圈，有效地防止了Fe-O-Fe桥联物种的形成。因而能维护血红蛋白可逆地络合O2。 （见下页） * * 合作效应 血红蛋白与肌红蛋白在传输 O2 的过程中表现出一种所谓“合作效应”，即血红蛋白在高氧气分压下（肺组织中）结合 O2几乎无损耗地通过血液释放给肌肉组织中的肌红蛋白。而肌红蛋白即使是在低氧压、低 pH 值（积累较多的CO2 和乳酸的肌肉组织）下也能有效地结合O2. 血红蛋白与肌红蛋白在结合 O2 的能力上的这一差别，有利于 O2气由血红蛋白向肌红蛋白传输。（见下页