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年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 一、评价目标 生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科， 在现代生物学中具有十分重要的地位 和作用。 《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际 和综合分析 能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、 规律和论断； 运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。 要求考生： ① 系统准确地掌握生物化学的基本概念、 基础知识和基本理论； ②比较全面了解生物化学与分 子生物学的常用技术的原理和应用范围； ③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。 同 时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。 本考试大纲适用华中师范大学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。 二、考试形式和试卷结构 答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 答题时间：分钟 题型比例：名词解释约％；填空和选择题约％； 简答和计算约％； 论述与综合分析 ( 含实验设计 ) 约％ 三、考查的知识范围 （一）氨基酸化学 、蛋白质的化学组成 、氨基酸的分类及简写符号 、氨基酸的理化性质及化学反应 、氨基酸的分析分离方法 （二）蛋白质化学 、肽的结构、性质与生物活性肽 、蛋白质的分类 、蛋白质分子结构 一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等 、蛋白质一级结构测定 多肽链端和端氨基酸残基测定的各种方法； 蛋白酶、 肽段的氨基酸序列测定方法； 二 硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等） 、蛋白质的理化性质 包括蛋白质的两性解离和等电点、 蛋白质分子的大小、 紫外吸收和胶体性质、 蛋白质 的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等 、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法 与技术 包括蛋白质的分离纯化的一般原则、 蛋白质的分离纯化的方法、 蛋白质的分析测定等 、蛋白质的高级结构 1 / 5 包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（包括构型与构象、 多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、 超二级结构、常见的纤维蛋白质等） ；三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）等 、蛋白质结构与功能的关系 包括一级结构和高级结构与功能的关系， 如肌红蛋白、 血红蛋白的结构和功能， 血红蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等 （三）核酸化学 、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能 、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等 、的分子结构 包括的降解、一级结构、高级结构，如的二、三级结构，真核生物结构特点，的结构等 、 的分类及各类的生物学功能， 包括各种新发现的小的功能 。 、的分子结构 的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等 、测序方法及其过程 、核酸及核苷酸的性质 包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质 、核酸的变性、复性与杂交 、核酸及其组分的分离纯化 包括分离核酸的一般原则、的分离纯化、的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等 、核酸研究的常用技术和方法 包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、技术等 （四）酶学 、酶和生物催化剂的概念及其发展 、酶的作用特点 、酶的命名及分类 、酶的化学本质及组成 、酶的分子结构与其生物活性的关系 包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等 、酶促反应动力学 包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的影响等；酶的抑制作用；酶反应的影响因素等 、酶的作用机制和酶的调节 包括酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素）；酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）等； 、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 、酶的活力测定和酶分离纯化 技术 、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用 （五）维生素与辅酶 2 / 5 、维生素的分类及性质 包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素与、 、泛酸、叶酸、生物素、维生素、维生素族与辅酶等） 、各种维生素的活性形式、生理功能 包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、 生理功能和缺乏病 （维生素在视觉中的作用、维生素与固醇、维生素与坏血病等） 、辅酶的金属离子 （六）激素 、激素的概念与分类 、激素作用机理，包括肾上腺素、与蛋白相互作用的机理和级联放大作用 （七）生物氧化和生物能学 、生物氧化的特点、方式和酶类 、线粒体氧化体系 包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等 、非线粒体