生物化学：02蛋白质化学2.pptVIP

* βCβ：当形成平行式β-折叠的两段肽段之间存在着较长的无规卷曲时，这一区域称为βCβ结构。 * αα:两个α-螺旋互相缠绕，形成一个左手超螺旋。 βαβ:两段平行的β-折叠通过一段α- 螺旋连接而形成的结构。最常见的为两个βαβ聚集体连在一起形成βαβ αβ结构，称Rossmann折叠。 βcβ ，C为无规卷曲 β-曲折:三条或三条以上反平行的β-折叠通过短链，如β-转角相连。 * 血红蛋白是由四个亚基组成，2个α-亚基，2个β-亚基，每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成 。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连（主要是离子键、氢键） 。 二级结构形成的条件 20世纪30年代，Pauling和CoreyX-射线衍射研究： 肽链主链上的3种键 N—Cα，Cα—C，C—N 都是单键，但C—N 肽键是一种酰胺键，键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质， 不能自由旋转。 C—N 0.147 nm , C=N 0.128 nm , 肽键 0.132 nm 2. 酰胺平面 肽键中的四个原子（C、O、N、H）和它相 邻的两个α-碳原子处 于同一平面，形成了 酰胺平面，也称 肽平面、肽单位 。 酰胺平面示意图 .. 肽平面是蛋白质结构最小单位，限制了肽链构象数 蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) ?-螺旋 1950年Pauling等根据从小肽晶体结构中测得的多肽标准参数预测出α-螺旋结构，并很快有实验证实。 ?-螺旋的特点 每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm，每个氨基酸旋 转100度。 稳定α－螺旋的主要力为氢键。氢键形成于第一个氨基酸的羰基与线性顺序中第五个氨基酸的氨基之间。氢键环内包含13个原子。氢键的取向与中心轴平行。 肽链中氨基酸侧链R基，分布在螺旋外侧其形状、大小及电荷影响α－螺旋形成。 α-螺旋有左右手螺旋之分，天然蛋白质多为右手螺旋，目 前仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋（Asp-ASn-Gly-Gly组成）。 ?-螺旋结构 ?-螺旋中的氢键 R基分布在螺旋外侧 右手α螺旋 ?-折叠( ?-pleated sheet ) pauling等人提出的与α-螺旋完全不同的一种结构。 β-折叠主链骨架以一定的折叠形式形成一个折叠的片层。 两条（段）相邻的肽链之间形成氢链。 ?-折叠的特点 氢键形成于同一肽链的不同区段或不同肽链之间，多肽段β-折叠称β-折叠片层。 主链较伸展，呈锯齿状折叠；侧链交替分布在片层平面的上下方——相邻侧链空间障碍。 存在正、反平行 2种结构。正平行：肽链走向相同，氢键不平行；反平行：相邻肽链走向相反，氢键近于平行。 ?-折叠结构 正平行 反平行 ?-折叠的2种形式 ?-转角( ?-turn ) β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180o的回折，在回折角上的结构就称β-转角，也称发夹结构，或称U形转折。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。 ?-转角的2种形式 Gly 和Pro 易出现在这种结构中 无规卷曲 ( random coil ) 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那 部分肽链结构，许多酶和蛋白质的功能部 位常常埋伏在这里。 明确、稳定的二级结构 在各种蛋白质中，可同时存在几种二级结构，也可只有一种二级结构。 四、 蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构（super-secondary structure）是1973年Rossmann提出的，它是指二级结构的基本结构单位（α-螺旋，β-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体，亦称模体（motif）。如αα、βαβ、βββ、 βCβ 等。 Rossmann折叠 βαβ βCβ 五、 蛋白质的三级结构(tertiary structure) 定义: 蛋白质分子在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上，沿多个方向进一步折叠、卷曲形成一个紧密的近似球形的结构。三级结构包括多肽链中一切原子的空间排列方式。 主要的化学键： 次级键：疏水相互作用、离子键、氢键和 范德华力；二硫键 维持蛋白质构象的主要作用力 二硫键：共价键，半胱氨酸 氢键：X-H … Y，H与强负电性原子间的相互作用 疏水性相互作用：水介质中，蛋