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PAGE 2 蛋白质 蛋白质组成、分类及生物学功能 蛋白质：是由许多不同的氨基酸（蛋白质结构单位），按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。 蛋白质元素组成： 蛋白质主要元素有：C、H、O、N、S、(P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se) 凯氏定氮法：蛋白质含量=蛋白氮x 6.25 （6.25称为蛋白质系数） 二、蛋白质的分类按理化性质分类：非极性氨基酸，不带电荷极性氨基酸，带正电荷氨基酸，带负电荷氨基酸 蛋白质生物学功能：催化功能、结构成分、转运功能、贮存功能、运动功能、调节功能、 防御功能、信息传递功能 氨基酸 氨基酸：蛋白质的构件分子。参与蛋白质组成的常见氨基酸（基本氨基酸）只有20种。 氨基酸的结构特点与分类 氨基酸结构： COO- NH3+ --C--H L-α-氨基酸 氨基酸通式：RCH(NH2)COOH R2 除甘氨酸外，20种基本氨基酸均含手性α-碳原子，因此均具旋光性和立体异构。 天然氨基酸除甘氨酸（无α-碳原子）和脯氨酸（α-亚氨基酸）外，均为L-α-氨基酸。 按氨基酸侧链结构分，分为：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1）脂肪族氨基酸：a）侧链为烃链：甘氨酸（Gly, G）、丙氨酸（Ala, A）、缬氨酸（Val,  V）、亮氨酸（Leu, L）、异亮氨酸（Ile，I） b）侧链含羟基：丝氨酸（Ser，S）、苏氨酸（Thr，T） c）侧链含硫原子：半胱氨酸（Cys，C）、甲硫氨酸（Met，M） d）侧链含羧基：天冬氨酸（Asp，D）、谷氨酸（Glu，E） e）侧链含酰胺基：天冬酰胺（Asn，N）、谷氨酰胺（Gln，Q） f）侧链显碱性：赖氨酸（Lys，K）、精氨酸（Arg，R） 2）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe，F）、酪氨酸（Tyr，Y） 3）杂环氨基酸：色氨酸(Trp, W)、组氨酸(His，H)、脯氨酸(Pro，P) 人体8种必需氨基酸：赖氨酸(Lys)、缬氨酸(Val)、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苏氨酸(Thr)、苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) 氨基酸的重要性质 氨基酸的光谱特性：具旋光性（除甘氨酸外）、在远紫外区（λ220nm）处均有光吸收，色氨酸Trp、酪氨酸Tyr和苯丙氨酸Phe含共轭双键苯环，在 近紫外光280nm处有最大吸收峰。2、氨基酸的酸碱性质： 1）氨基酸在结晶状态或水溶液中解离成两性离子。 2）不同pH值下，两性离子的状态也随之改变：当溶液pH增大（向溶液中加碱）时， AA释放出质子（H+）与OH-结合成H2O，本身带负电荷，在电场中向阳极移动；当 溶液pH减小（向溶液中加酸）时，AA接受H+而带正电荷，在电场中向阴极移动。 3）等电点：当溶液在某一特定pH条件下，氨基酸所带正负电荷数相等，即净电荷为 零，此时氨基酸氨基酸处于兼性离子状态，此时溶液的pH即为氨基酸的等电点pI。 等电点相当于该氨基酸的两性解离状态两侧基团pK值的一半：pI=（pK1+pK2）/2。 4）羧基的解离度大于氨基，故a）有一个羧基和一个氨基的氨基酸pI=6.0，微酸； b）有两个羧基和一个氨基的氨基酸pI较小，偏酸（酸性AA）； c）有一个羧基和两个氨基的氨基酸pI较大，偏碱（碱性AA）。 3、氨基酸的重要化学反应：1）α-羧基参与的反应：成酯、成酰氯和成酰胺； 2）α-氨基参与的反应：a）被酰氯或酸酐酰化：在蛋白质人工合成中保护氨基；b）与 醛反应形成西佛碱：西佛碱是某些酶促反应的中间产物。 3）α-氨基和α-羧基参加的反应：茚三酮反应：氨基酸与茚三酮反应生成紫色（蓝色、 蓝紫色）物质、亚氨基酸——脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质。