生物化学：第1章 蛋白质的结构与功能3.pptxVIP

（Biochemistry）;蛋白质的分子结构包括: ;The structure of myoglobin.;Fibrous proteins (1);?-螺旋;?-折叠使多肽链形成片层结构;Fibroin (丝心蛋白)： 天然的? –角蛋白;?-折叠;?-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在;β-turn;蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列;;;（二）在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构;疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域;亚基之间的结合主要是氢键和离子键。;由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，???之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。 ;蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构;烟草花叶病毒（TMV）示意图;三、蛋白质组学;小 结 分子结构 一级结构：氨基酸排列顺序；肽键、二硫键 二级结构：主链骨架原子的相对空间位置；氢键；肽平面 形式——α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 motif——概念、作用 三级结构：全部氨基酸残基的相对空间位置；次级键 domain 四级结构：各个亚基的空间排布和相互作用；结合力;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;胰岛素; 分子病 基因突变 Aa变异 蛋白结构和功能改变引起的遗传病。 镰刀型红细胞贫血 由Hb分子β亚基N末端序列的一级结构改变引起Hb表面电荷和等电点变化，溶解度降低并出现不正常线形缔合。;正常红细胞和镰刀状红细胞的扫描电镜图谱;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;血红蛋白的变构现象（变构时的亚基移动）;（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变 成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;一、两性电离;二、胶体性质;;三、蛋白质变性; 应用举例: 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。;蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 ;小 结 结构与功能的关系 一级结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似 特定的结构是功能的基础，不同的功能是其结构的表现 分子病 空间结构与功能的关系 Mb和Hb的结构与功能 Hb的构象变化与运氧功能 蛋白质的理化性质——两性解离、胶体性质、变性、紫外吸收等