如何解析蛋白质的空间结构.pptVIP

（五）超速离心 ultracentrifugation *既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。 *蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关 。 第三十一页 蛋白质纯化方法总结： 根据蛋白质在溶液中的性质分离纯化蛋白质的方法： ①分子大小； ②溶解度； ③电荷； ④吸附性质； ⑤对配体分子的生物学亲和力等。 透析 离心 沉淀 电泳 层析 第三十二页 * 如何解析蛋白质的空间结构 第一页 研究蛋白质的结构、性质和功能，首先需要得到纯的蛋白质样品。 问题的提出： 第二页 （一）蛋白质的两性电离 一、理化性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) §6 蛋白质的性质及其分离纯化 第三页 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 第四页 （二）蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可达100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素： 颗粒表面电荷(电