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第三十一页,共五十页,2022年,8月28日 一. 免疫球蛋白的分类: IgG、IgA、IgM、IgD和IgE五个类别。 分子量:15万—95万Da(见表6-2)。 所有CL都由κ和λ类型之一构成。 CH每种都只由γ(IgG)、α(IgA)、μ(IgM)、δ(IgD)、ε(IgE)之一组成。 α、γ和δ长约330AA,μ和ε长约440AA IgM 第三十二页,共五十页,2022年,8月28日 二. 免疫球蛋白的结构 A.基本结构 (一)重链(heavy chain,H) 2条 轻链(light chain,L) 2条 (二)可变区(variable region, V区) 恒定区(constant region, C区) (三)超变区( hyper-variable region, HVR),又称互补决定区(complementary determining region, CDR) 骨架区(framework region, FR) (四)铰链区(hinge region) 第三十三页,共五十页,2022年,8月28日 CDR1, CDR2, CDR3, CDR=complementarity determining region 第三十四页,共五十页,2022年,8月28日 第三十五页,共五十页,2022年,8月28日 B.功能区(domain) 轻链:VL,CL 重链:VH,CH1,CH2,CH3(IgG、IgA 和IgD) 多一个CH4(IgM和IgE) 第三十六页,共五十页,2022年,8月28日 第三十七页,共五十页,2022年,8月28日 第三十八页,共五十页,2022年,8月28日 第三十九页,共五十页,2022年,8月28日 第四十页,共五十页,2022年,8月28日 第四十一页,共五十页,2022年,8月28日 第四十二页,共五十页,2022年,8月28日 三. IgG的水解片段 木瓜蛋白酶(Papain) ? IgG Fab段(fragment of antigen- binding,抗原结合片段) Fc段(fragment crystalizable,可结晶片段) 胃蛋白酶(Pepsin)? IgG F( ab′)2 pFc ′ 意义:阐明IgG分子生物学作用; 构建基因工程抗体。 第四十三页,共五十页,2022年,8月28日 第四十四页,共五十页,2022年,8月28日 四.基于抗体—抗原相互作用的生化分析方法 第四十五页,共五十页,2022年,8月28日 1. 酶联免疫吸附测定(ELISA) 第四十六页,共五十页,2022年,8月28日 第四十七页,共五十页,2022年,8月28日 第四十八页,共五十页,2022年,8月28日 2. 免疫印迹测定(Western Blot) 第四十九页,共五十页,2022年,8月28日 第五十页,共五十页,2022年,8月28日 蛋白质结构与功能的关系应化所 第一页,共五十页,2022年,8月28日 第一节 肌红蛋白的结构与功能 第二节 血红蛋白的结构与功能 第三节 血红蛋白的分子病 第四节 免疫球蛋白 第二页,共五十页,2022年,8月28日 第一节 肌红蛋白的结构与功能 第三页,共五十页,2022年,8月28日 一. 肌红蛋白的三级结构 第四页,共五十页,2022年,8月28日 二.血红素(铁卟啉)的结构 原卟啉IX 血红素 第五页,共五十页,2022年,8月28日 三.O2与肌红蛋白的结合 近侧His 第六页,共五十页,2022年,8月28日 第七页,共五十页,2022年,8月28日 第八页,共五十页,2022年,8月28日 四.O2的结合改变肌红蛋白的构象 第九页,共五十页,2022年,8月28日 五.肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线) Y 第十页,共五十页,2022年,8月28日 蛋白质的结构--四级结构 第二节 血红蛋白的结构与功能 第十一页,共五十页,2022年,8月28日 一. 血红蛋白的结构 第十二页,共五十页,2022年,8月28日 二.氧结合引起的血红蛋白构象变化 第十三页,共五十页,2022年,8月28日 第十四页,共五十页,2022年,8月28日 三.血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线) 第十五页,共五十页,2022年,8月28日 Log(Y/1-Y) = n log[L] - log Kd 第十六页,共五十页,2022年,8月28日 第十七页,共五十页,2022年,8月28日 Y 四.H+、C
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