蛋白质结构功能.pptxVIP

二、蛋白质二级构造 Secondary structures of proteines;(一).蛋白质高级构造——空间构造 ;蛋白质构造层次;(二).蛋白质二级构造 ; 2、二面角（The dihedral angles);当F(Y)旋转键两侧主链呈顺式时，要求F(Y) =0° ?从Ca沿键轴方向看，顺时针旋转F(Y)角为正值，反之为负值。; 3、可允许Φ和Ψ值 ——拉氏构象图(Ramachandran diagram);1、a-螺旋（a-helix);1;二级构造 (Secondary structure);?? pH对α—螺旋影响;2、b-折叠（b-sheet) ,β-片层、β-构造;二级构造 (Secondary structure);Mathews et al (2023) Biochemistry (3e) p.164;3、β-转角,回折,弯曲（β-turn, reverse turn, bend）; 在某些蛋白，尤其是在球蛋白中，一部分多肽链主链骨架，即非螺旋构象，也非β-折迭构象，这些无规则肽链构象就是无规卷曲。无规卷曲也是二级构造一种构造单元，在这种构造单元存在下，才使得蛋白质形成球形，这一部分存在往往与蛋白活性有关。 无规卷曲与其他二级构造同样是明确而稳定构造。;纤维状蛋白质是构造蛋白,含大量a-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护作用。 角蛋白起源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤衍生物:发,毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为a-角蛋白和b-角蛋白。 a-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。 b-角蛋白，如丝心蛋白。;1、a-角蛋白(毛发蛋白);角蛋白a-螺旋间以S-S连接增加稳定性，硬角蛋白（甲、角等）比软角蛋白（毛发）有更多二硫键。 富含Ala,Val,Leu,Ile,Met,Phe,螺旋外侧伸出疏水性侧链。;以β-折叠构造为主（序列特性Gly-Ala /Ser-Gly-Ala)。 片层构造：反平行式β-折叠片以平行方式堆积。 链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。;3、胶原蛋白; 由若干个相邻二级构造单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此互相作用，形成有规则、在空间上能够识别二级构造组合体(aa, bab, bb)。;1、?aa构造 由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成左手超螺旋。 存在于α-角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白和纤维蛋白原中。; 两段平行式β-折叠通过一段连接链连接而形成超二级构造。;(五).超二级构造;(六). 构造域; 构造域是球状蛋白折叠单位 较??蛋白质分子或亚基往往是单构造域。 构造域一般有１００－２００氨基酸残基。 构造域之间经常有一段柔性肽段相连，形成所谓铰链区，使构造域之间能够发生相对移动。 构造域承当一定生物学功能，几个构造域协同作用，可体现出蛋白质总体功能。例如，脱氢酶类多肽主链有两个构造域，一种为NAD+结合构造域，一种是起催化作用构造域，二者组合成脱氢酶脱氢功能区。 构造域间裂缝，常是酶活性部位，也是反应物出入口