第8章 酶学概论.ppt

乳酸脱氢酶和底物的三点附着理论：乳酸脱氢酶的底物是L-乳酸，但是对于D-乳酸来说，由于-OH、-COOH的位置和L-乳酸正好相反，因此造成与酶的三个活性位点不能完成结合，故而不能受酶的催化。诱导契合学说（induced-fittheory）该学说认为，酶活性中心的结构有一定的柔性，当酶分子与底物酶分子接近时，酶受底物分子诱导构象会发生有利于与底物结合的变化；同时在这个过程中底物的构象也发生变化，使底物走向过渡态，形成酶-过渡态复合体，引起底物发生反应。(一)酶活力、活力单位和比活力酶活力或酶活性：催化某一化学反应的能力。代表酶的量。酶单位：量度酶活力大小的单位。传统酶单位：在一定的条件下，一定的时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量(习惯单位)。酶浓度可用单位体积的酶单位数来表示，如U/mL,U/L等。1961，国际单位(IU)作为酶活力单位：1个酶的国际单位，常称酶单位，是在规定的条件（温度一般为25℃,其他为最适条件），每分钟催化1μmol底物转化为产物的酶量。1972，推出酶活力单位Katal(缩写Kat)。1个Katal规定为在最适条件下，每秒钟催化lmol产物的形成所需的酶量(mol·s-1)。1Kat=6×107IU。酶的比活或比活力：被定义为每毫克蛋白质所含的酶活力单位数(U/mg)。代表酶的纯度。六、酶活力的测定***酶是生物催化剂。生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！性能远远超过人造催化剂。定义：是活细胞制造并具有催化活性的蛋白质或RNA。第8章酶学概论一、酶研究的简史生物化学的历史很大程度上是酶的研究历史。人们对酶的认识起源于生产与生活实践。约公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒。公元前12世纪，周朝已能用豆类做酱。1810年，GaylussacJ发现酵母可将糖转化为酒精。1878年，Kuhne给酶一个统一的名词，叫Enzyme，希腊文意思是“在酵母中”。1897年Büchner兄弟：用酵母提取液实现发酵（1907年的诺贝尔化学奖）。1913年，Michaelis和Menten提出米氏方程，酶由定性到定量,奠定了酶学发展的里程碑。1926年Sumner从刀豆提取出脲酶并获得结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。奠定了现代酶学、蛋白质化学的基础。萨姆纳,J.B.美国生物化学家,1946年获诺贝尔化学奖1958年，Koshland提出了“诱导契合”理论，以解释酶的催化理论和专一性。80年代初Cech和Altman分别发现了核酶(ribozyme)，开辟了酶学研究的新领域，1989年共同获得诺贝尔化学奖。切赫T.R.Cech（1947－）奥尔特曼S.Altman(1939-)1.用量少而催化效率高2.不改变化学反应平衡常数3.反应前后不变4.可降低活化能活化能：在一定温度下，1mol的反应物全部进入到活化状态所需要的自由能。单位：KJ/mol(一)酶和一般催化剂的共同点二、酶是生物催化剂H2O2→H2O+O2催化剂活化能无75.5kJ/mol液态钯48.8kJ/mol过氧化氢酶8.4kJ/mol蔗糖→果糖+葡萄糖催化剂活化能无1339.8kJ/mol酸104.7kJ/mol蔗糖酶39.4kJ/mol酶的催化能力高的原因————能降低更多的活化能酶降低反应的活化自由能可从熵和焓两个方面来考虑（自学）2.酶的专一性强酶对其所作用的底物和催化的反应类型具有选择性。一种酶往往只能作用于一种或一类底物，催化一种或一类反应。1.酶的催化能力高（二）酶作为生物催化剂的特点酶活性的调节方式酶量的调节-----通过调节基因的表达来完成酶结构调节别构调节共价修饰调节转录因子调节可逆共价修饰不可逆共价调节（酶原激活调节）3.酶活力受到调节三、酶的化学本质和分类除了有催化能力的RNA之外，几乎所有的酶都是蛋白质。酶具有蛋白质的一切共性。①经酸碱水解终产物是AA②能被蛋白酶水解而失活③酶可变性失活④酶是两性电解质⑤具有不能通过半透膜等胶体性质⑥具有蛋白质的化学呈色反应（一）酶的化学本质1.单纯酶（simpl