酶催化作用的机理课件.pptVIP

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2025-10-29 发布于山东
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酶催化作用的机理课件.ppt

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醯基酶中間體（4）胰凝乳蛋白酶與胰蛋白酶和彈性蛋白酶40%AA同源性，構象相似催化機理相似：Asp102-His57-Ser195催化組合以酶原形式分泌底物專一性不同目录目录*下述諸因素非於同一個酶中起作用，一種因素也不是在所有酶中起作用

酶催化作用的機理一、酶依靠降低活化能加速化學反應E+SE+PESEX?二、酸堿催化（acid-basecatalysis）通過暫態向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態，加速反應的催化機制。可作為質子供體或受體的側鏈三、共價催化（covalentcatalysis）親核催化或親電子催化：親核/電子催化劑釋放/汲取電子，作用於底物的缺電子/電負中心，形成不穩定共價中間複合物，降低活化能。四、金屬離子催化幾乎1/3酶催化作用需要金屬離子金屬酶（metalloenzymes）：含緊密結合的金屬離子，如：Fe2+，Fe3+，Cu2+，Zn2+，Mn2+，Co3+金屬啟動酶（metal-activatedenzyme）：含鬆散結合金屬離子，如：Na+，K+，Mg2+，Ca2+五、酶執行催化功能實例1.羧肽酶A（carboxypeptidaseA，CpA）反應特性：除Lys,Arg,Pro，Pro(-2)哺乳動物胰腺產307氨基酸殘基Glu270、Arg71、

Arg127、Arg145、

Tyr248對C-端為芳香族、

大脂肪族側鏈敏感含鋅蛋白Zn2+位於分子表面附近裂縫Cα橢球體38%α-螺旋17%β折疊Zn2+與His69、His196、Glu72殘基側鏈及H2O配位結合；

與底物結合時，與被裂解肽鍵羰基氧形成第6個配位鍵底物結合於酶的活性中心羧肽酶A對底物的要求L-氨基酸構成的肽存在第二個肽鍵（二肽弱底物）研究用底物：甘氨醯酪氨酸（Gly-Tyr）N-苯甲醯甘氨醯酪氨酸底物與酶結合的誘導契合作用酶單獨存在Glu270(綠),Arg145（黃）,Tyr248（藍）酶底物複合物OH底物與羧肽酶A活性部位結合※※※※※①酚羥基結合末端羧基逐水②胍基與底物分子成鹽鍵③氫鍵形成④Glu270幫助鋅離子啟動水2.胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）（1）絲氨酸蛋白酶類（serineproteases）胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶彈性蛋白酶胰凝乳蛋白酶水解：肽鍵；酯鍵可用於研究胰凝乳蛋白酶機制的人工合成有機酯ρ-乙酸硝基苯酯乙醯苯丙氨酸甲酯甲醯苯丙氨酸甲酯苯甲醯丙氨酸甲酯模式底物——硝基酚產物於400nm有強吸收對硝基苯酚乙酯催化機制乙酸P2硝基苯酚P1E+SE+P2ESEP2+P1乙醯化脫乙醯化胰凝乳蛋白酶水解對硝基苯酚乙酯Ser195可特異性被有機磷醯氟標記（2）胰凝乳蛋白酶的催化三聯體（catalytictriad）—CH2OH電荷接力系統胰凝乳蛋白酶中Ser-His-Asp催化三聯體的作用（3）胰凝乳蛋白酶催化形成臨時四面體中間體目录目录*下述諸因素非於同一個酶中起作用，一種因素也不是在所有酶中起作用