蚕丝蛋白体系中的构象与氢键的DFT与固体NMR研究.pdfVIP

蚕丝蛋白体系中构象与氢键的DFT和固体NMR研究 周平+ 复旦大学高分子科学系，教育部聚合物分子工程开放实验室，上海200433 蚕丝虽已作为一种性质优良的纤维应用于纺织品的生产中，而且还在生物技术、医疗、 精细化工乃至军用材料等领域受到广泛的关注，但是其结构和功能上的问题还远没有解决。 I和s¨k JI结构。s¨k 丝素蛋白分子的构象分为二类，即s¨k l结构包含无规线团(旧ndomco¨) 过改变温度、溶剂极性、溶液pH和应力作用加以完成。这些结构的变化过程与氢键的存在 有着密切的关系，而且蚕丝蛋白中的。时p互变是一切蛋白的共同现象。因而，了解氢键对蛋 白质构象的影响(如二级、三级结构，聚集态结构，自组装作用，变性等)对于蛋白质的生理、 化学及物理功能所起作用的研究有着重要的意义。随着计算机技术的发展，对大分子的构象、 能量及各种物理性质的量化计算成为可能，因而利用从头计算法对生物大分子的构象计算成 FunclionaI 为当今十分热门的课题。而其中利用密度泛函理论(Densily Theory·DFT)的计算方 法解决多体问题成为一种成功而有效快捷的途径。因为在计算过程中引入了分子几何结构的 信息，如键长、键角以及考虑了氢键、静电相互作用等因素，当理论计算的化学位移很好地 吻合于实验结果时，一个清晰的分子构象及电荷分布图便展现在人们面前。Asaku旧等对于 蚕丝蛋白的固体”cNMR的研究虽曾做过不少的工作，并且最近在结构的确定上有进一步的 发展，但他们并没有探讨氢键在构象的形成中所扮演的角色，更没有用量子化学计算的方法 从理论上证实稳定构象存在的原因。因此本研究中我们用分子设计及DFT量化计算的方法结 台与”c固体核磁共振实验的比较在分子水平上讨论蚕丝蛋白体系的结构及电荷分布与其功 能性的关系，一方面这对于丝蛋白及丝材料的功能应用将起着重要的指导意义，另一方面这 也是研究其它丝类大分子的出发点，从而将有关结果推广到纤维蛋白乃至其它所有蛋白质的 体系中。 实验部分：分子设计用Tripos公司的sYBYL 6．2软件。因蚕丝蛋白中的主要重复单元为 分子设计，将得到的能量及几何优化后的结构进行”c化学位移的DFT计算。计算软件为 在B3LYP／6—311+G”条件下计算得到。 结果和讨论：我们初步对模型结构的13c化学位移进行了DFT计算。表1列出了13c化 学位移张量的实验及理论计算值，发现理论与实验值尚存在较大的误差。原因在于计算所用 c“ Emall：pIngzhou@moboss血d鲫edu e．18 的模型仅仪考虑了分子力学的水平所引起的原子间相互作用。其实氢键所引起的构象、也即 分子中各二面角及扭曲角的变化对”c的化学位移是极其敏感的，因此在计算中必须考虑这 一影响方能达到理想的结果。这一工作目甑正在进行中。 1 andAIaResidues TabIe13CChemlcaIShift Tensors(ppm)forGIy 7．29 参考文献：1刘永成，于同隐，黝。子通搋1998，3．I 2 』^m．C打em．SOc，1997．9，129S2-12961 Kim．K＆F—esner，R．A． aI 』^m．C^em．SDD，1998．72D，1300- 3．Demu怕，M：Minami，M．：Asaku阳，T．et 1308 DFTANDLIDSTATENMRFORTHE ASTUDYOF