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维普资讯 吒 巧 生●牝拳与生■■聪 晨 ProI．瑚帅 ．棚蝴 · 503 · _ 琴自质绮构层次中婶超；级绮构 孙之荣 _ _ ’ ‘ 。 。 。 。 - 。 ～ (清华大学生材科学与技术蕞．北赢 10o0B4) ／ 摘要 近年来装于蛋白质超二级结构 (supersecondarymotifs，Mot~s)韵研究已戚曲目儒生 十热点l谭 题，国内也开始出理有关的研究论文，蕾宕质超=圾培杓是再十琥几十耱刖；媛觜枸摹露皓进 步拄 合，或看成是二级结构的局域折叠 ·文章就叠自质M~ifs结拇的定义-特点t．犀对选呻蟪扮屡次开■ 研究的意义作了综述．并对蛋 白质Motifs研究的进晨作了篦耍媳介甥． · 美-调曼 · 塑，Mots特征 ；}哥 ’ 一连接多肽 嚣 霪 等二级结构单元进一步组合，折叠成三雏空间 2 叠白质中鲍简单M砒 r| 结构．在这种肽链 的折叠过程中 ·n螺旋和B折 一 } ．_5 ， 叠是被各种长度 “走向 不规则的连接多肽 在蛋白质结构申 常誊戋理嚣 藏且l个二 (1oop)连接而成的．高分辨率的x衍射晶体蛋 缎结搪单元进一步组合成有特蔫的且何捧瓢的 白质的构象分析表明a螺旋和8折叠的连接短 结构块，这些结构映被称为超-U 掬，或№- 肽的构象类型是有限的 ]．这些连接短肽可 tifs结构．如图1所示，是由两令 a螺旋与连接 以反向改变链走向 (180。)，或使链密集 ，或改 多肽组成的最简单的县备特殊瑰丝的Mo~i~． 变 90。方向，有些连接肽则使链徽般弯曲，或发 圈1B为、DNA结合Mot ，图1b’为钙屎子结 生纽结．它们在蚤 白质肽链折叠过程中具有骑 合Motiffs，两个a一旋【闻的连接多驮区结台钙 确的结构作用． 这些连接多肽区的主链糍基 (—cO )和 亚氨基 (一NH )间一般不形成氢键．当其暴 露在水溶剂中时，常与水分子相互间形成氢键． 相当多的连接多肽位于蛋 白质分子表面．位于 蛋白质分子表面的这些连接多肽暴露在溶剂 中，肽链上的残基多是带电残基或极性残基或 甘氨酸残基，这表明由氨基酸序列预测连接多 C 肽比预铡 螺旋、8折叠会有 比较高的准确性． 不同种属的同源蛋白质的氨基酸序列的比较， 田1 两种 ~-Ioop—a娄爱柏 Motifs (a)DNA结台Motifs，(b)钙结台Motifs． 发现一些残基的插入、’替换、删除多发生在连 接多肽区．这说明在蛋 白质进化演变过程 中，蛋 白质分予内棱比分子袁面的连接多肽区更稳 ’目家自蒋科学基盒鹰盼 ． 定，即连蓑l多肽区秉性易变 ． ． I收I唪日期