(精选)【医学课件课件】 第六章 酶(enzyme)教学课件.pptVIP

第六章 酶（enzyme） . 第一节 酶是生物催化剂 1926年，Sumner从刀豆 中分离出脲酶结晶，后来 Northrop得到了胃蛋白酶、 胰和胰凝乳的结晶。 一 酶的生物学意义 生物体内一切化学反应，几 乎都是在酶催化下进行的，只要有生命的地方，就有酶在起作用，生命不能离开酶而存在。 酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构相的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 二 酶作用的专一性 1.立体化学专一性 (1)旋光异构专一性 (2)几何异构专一性 2.非立体化学专一性 (1)键专一性 A B (2)基团专一性 (3)绝对专一性 Fisher 锁钥学说 Koshland 诱导契合学说 三 酶的分类与命名 （一） 酶的分类 国际酶学委员会（IEC）分六类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)：催化氧化还原反应 2.转移酶类(transferases)：催化功能基团的转移 3.水解酶类(hydrolases)：催化水 解反应 4.裂合酶类(lyases)：催化水,氨或co2 的去除或加入 5.异构酶类(isomerases)：催化各种类型的异构作用 6.合成酶类(ligases)：催化消耗ATP的成键反应 ( 二 ) 酶的命名 1. 习惯命名法：如反应类型蛋白水解酶、乳酸脱氢酶等； 底物名称：如蔗糖酶、胆碱酯酶、蛋白酶等。 底物加来源名称：如胃蛋白酶、唾液淀粉酶等。 2 .系统命名法 E.C2.7.1.1. ATP:葡萄糖磷酸转移酶 . . 第二节 酶的结构与功能 一 酶的化学组成 酶和其他蛋白质一样，分简单蛋白质单纯酶和结合蛋白质结合酶两类。结合酶（conjugated enzyme）酶蛋白（apoenzyme）辅助因子（cofactor）辅（coenzyme, Co）辅基（prosthetic group）全酶（holoenzyme） 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 （辅酶或辅基） 1 单体酶 只有一条多肽链分子量约 13000—35000 2 寡聚酶 由几条到几十条亚基组 成 35000到几百万 3 多酶体系 由几种酶彼此嵌合的复合体，几百万以上 二 酶的辅助因子 （辅酶或辅基） 1.无机离子对酶的作用 2.维生素与辅酶的关系 3.蛋白质类辅酶 ． 二 中间复合物学说和酶作用的过度态 酶 （E） 底物 (S) 酶底物复合物 (ES) 产物 (P) E + S ≒ ES ——→ E + P 三 酶作用高效率的机制 （一）底物的 “趋近” 和 “定向” 效应 趋近效应（approximation） 定向效应（oreintation） (二)底物变形与张力作用 (三) 共价催化作用 1.亲核催化作用 非催化反应 RX +H2O --慢 ROH + HX 酶催化反应 RX + E-OH –快ROE + HX ROE+ H2O –快 ROH + E-OH 总反应 RX + H2O -酶(快)  ROH + HX 2. .亲电子催化作用: 如—NH3 ๋ (四)酸碱催化作用ֿ 四 核糖酶与抗体酶的催化反应 （一）核酶（ribozyme） ( 二 ) 抗体酶(abzyme) (1) 酰基转移反应: (2) 水解反应: 第四节 酶促反应的动力学 一.底物浓度对酶反应速度的影响 Henri “酶底物中间复合体学说” S + E ≒ ES -- E + P （一）米氏方程及其推导 Michaelis 和Menten ． 米氏方程： V = K3 [ES] （5-2）ES生成速度= K1 [E][S]（5-3） 　　ES解离速度 =（K2+K3） [ES] （ 5-4） （ 5-5）重排： 　　　　　　　　　　　[ES]= [E][S]/Km （5-7） 　　　　　　　　　恒态时 [E]= [Eo]- [ES]（ 5-8） 将（ 5-8）代入 （5-7）式，得到： [ES]=（ [Eo]- [ES]） [S]/Km （5-9） 从（5-9）式中求解[ES] 或 [ES]= [Eo] [S]/Km +[S]（5-11） 将（5-11）代入 （5-2），得： V=K3 [Eo]