第二章 氨基酸和肽 课件.pptVIP

2.2 氨基酸的特性 1.溶解性 除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。 2. 旋光性 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。 从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。 苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。 在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 3. 酸碱性 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在生理条件以兼性离子（偶极离子）的形式存在。 Bronsted-lowry的酸碱质子理论： 酸是质子H+的供体 碱是质子的受体 HA A-+H+ 酸 碱 质子 以甘氨酸为例 以甘氨酸为例： 酸的作用，提供质子 碱的作用，接受质子 氨基酸是两性电解质 甘氨酸的解离方程 4. 两性解离及等电点 静电荷+0.5 静电荷-0.5 当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。 等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。 氨基酸可作为缓冲溶液，在pK’处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 有三个解离集团的氨基酸， 有三个pKa,如何计算等电点？ 以谷氨酸解离过程为例 赖氨酸为例 静电荷+0.5 静电荷+1 静电荷 0 静电荷-0.5 静电荷-1 2.34+9.69 2 丙氨酸 静电荷+2 静电荷+0.5 静电荷-0.5 静电荷+1.5 静电荷0 组氨酸 小结 带电状态判断： pI-pH0: 带负电 pI-pH0: 带正电 pI-pH=0: 不带电 5.紫外吸收 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收， 苯丙氨酸Phe: 257nm,ε=200 酪氨酸Tyr: 275nm,ε=1400 色氨酸Trp: 280nm,ε=5600 通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 芳香族氨基酸的紫外吸收 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 Lambert-beer 公式 2.3 氨基酸的特征化学反应 2.3.1 氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺 该反应在多肽合成中可用于保护氨基 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气 因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢 常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。 （4）与苯异硫氰酸酯(PITC)反应 这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。 （5）磺酰化 氨基酸与5-二甲基氨基萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。 产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。 DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。 （6）与DNFB反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。 这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。 该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。 阿尔茨海默症防治相关知识埃及的金字塔有建造方法动画艾司洛尔在神经外科重症中的应用二级二班防溺水等安全教育 2.1氨基酸的结构和分类 2.2氨基酸的特性 2.3氨基酸的特征化学反应 2.4肽 2.5天然存在的活性肽 2.1 氨基酸的结构和分类 2.1.1氨基酸的结构 2.1.2氨基酸分类 2.1.1 氨基酸的结构 1 α 2 存在自然界中的氨基酸有300余种 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 字母命名：βγδε 数字命名：3 4 5 6 1 α 2 脯氨酸 β -吡咯烷基-α-羧酸 α α 亚氨基酸 H 甘氨酸 CH3 丙氨酸 氨基酸的通式 R 1 α 如果侧链基团R不是H，不对称的α碳就存在镜像立体异