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　　　　　　　生化 蛋白质的结构与功能 样品中蛋白质含量＝样品中氮含量ｘ６．２５ 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。这种顺序由基因的碱基序列决定。一级结构的主要化学键是肽键。一级结构是蛋白质空间构象和功能的基础。 蛋白质的二级结构指多肽链骨架有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置。 变性——蛋白质功能丧失，定义：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。因素：包括化学因素（酸，碱，有机溶剂）物理因素（加热，紫外线，X射线，高压）。具有可逆性，称复性。变构——蛋白质活性调节方式。 等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正.负离子的趋势相等，即所带正，负电荷相等，成为兼性离子，静电荷为零时溶液的PH值。PHPI,蛋白质为阳离子；PH=PI，蛋白质为兼性离子；PHpI，蛋白质为阴离子。 蛋白质分子表面水化膜和电荷是蛋白质成为亲水胶体颗粒的两个稳定因素。 用盐析法沉淀不会使蛋白质变性。 核酸的结构与功能 核酸分子中的糖苷键均为贝塔糖苷键。 核酸的一级结构是指其中核苷酸的排列顺序。 DNA双螺旋结构特点：反向平行，右手螺旋；亲水的骨架（脱氧核糖基和磷酸基）位于螺旋外侧；疏水的碱基位于螺旋内侧。氢键和碱基间的堆积力共同维持结构的稳定。 染色质由核小体成串排列而成，。核小体由组蛋白和DNA共同组成。 RNA的结构特点：碱基组成，A,U,C,G；分子较小，含稀有碱基；多为单链结构，少数局部形成多链；具有多样性。mRNA，含量最少，种类最多，寿命最短，在原核生物中为多顺反子，在真核生物中为单顺反子。功能，蛋白质的合成模板。tRNA，分子量最小，含稀有碱基最多。二级结构为三叶草型，三级结构呈倒L行。功能，运载氨基酸。rRNA，含量最多，与蛋白质组成核糖体，是蛋白质合成的场所。 核酸的紫外吸收最大吸收峰为260nm。 DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则的线性结构的现象。Tm，在核酸加热变性的过程中，50%的DNA变形时的温度，即核酸的解链温度。复??，变性DNA在适当条件下，全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。 第四章，酶和维生素 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的，以蛋白质为主的大分子生物催化剂。 酶的分子组成，P59的表。 必需集团：酶分子中与酶催化活性密切相关的化学集团。酶的活性中心： 指必需集团在空间结构上彼此靠近，构成能与底物特异结合并将底物催化为产物的特定空间区域。 酶促反应的特点：具有极高的催化效率；具有高度的特异性；对环境因素的敏感性即不稳定性；可调节性。 酶的共价修饰与变构效应是可以改变酶活性的两种方式。 酶促反应速度的影响因素，酶浓度，底物浓度，温度，PH，激活剂，抑制剂。米氏方程P66，米氏常数反映酶与底物的亲和力。 三种可逆性抑制作用：P71表 竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。 特点，抑制剂与底物结构相似；一直程度取决于抑制剂与没的相对亲和力及抑制剂与底物的浓度比；可通过增加底物浓度来减弱甚至消除抑制；Vmax 不变，Km增大。 非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的三围区域或基团结合，影响酶将结合的活性中心上的底物转变为产物，导致酶活性下降的作用。特点，抑制程度只取决于抑制剂的浓度和抑制剂与酶的亲和力。Vmax降低，Km不变。 反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物的特定部位结合，使ES不能转变为产物，导致酶活力下降。特点，抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度，取决于抑制剂与酶亲和力；Vmax降低，Km降低。 同工酶：指在同一个体内，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 酶的共价修饰的主要方式，磷酸化与脱磷酸化（最常见），乙酰化与脱乙酰化，甲基化与脱甲基化，腺苷化与脱腺苷化。 第五章，糖代谢 糖在体内以糖原形式储存，以葡萄糖形式运输。 糖酵解：机体在相对缺氧时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸并产生能量的过程。 糖酵解与糖的有氧氧化比较。 三羧酸循环的特点。 磷酸戊糖途径的限速酶为6-磷酸葡萄糖脱氢酶，此酶活性受NADPH+H反馈抑制性调节。缺乏此酶的人易患蚕豆病。生理意义，产生5-磷酸核糖参加核酸的生物合成；产生NADPH+H，参与多种代谢反应。 糖醛酸代谢主要在肝脏和红细胞中进行。 糖异生原料主要有生糖氨基酸（除亮氨酸与赖氨酸），有机酸（乳酸），甘油。肝脏是糖异生的主要器官。丙酮酸羧化酶为其限制酶，辅酶为生物素。生理意义：在饥饿情况下，保持血糖浓度的相对稳定；促进乳酸的再利用；协助氨基酸的代谢；促进肾小管泌氨，