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植物特有TDY类丝裂原活化蛋白激酶研究综述 　　摘要 丝裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase，MAPK），是一组可以被多种细胞外信号激活的蛋白丝/苏氨酸激酶，含有TDY基序的一类MAPK，在植物中存在，为植物所特有。它们有60～80个氨基酸的N端KD区，有些具有C端CD区作为MAPKK、磷酸酶和底物蛋白的停泊位点。TDY类MAPK功能主要与各种环境胁迫相关，如机械性伤害、紫外线胁迫、H2O2胁迫及重金属胁迫等。TDY类相对于其他MAPK在进化上是相对独立的，并且具有多个起源。 　　关键词 MAPK；蛋白激酶；环境胁迫；TDY基序 　　中图分类号 Q555+.7文献标识码A文章编号1007-5739（2008）14-0271-02 　　 　　丝裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase，MAPK），又称为促分裂原活化激酶，是一组可以被多种细胞外信号激活的蛋白丝/苏氨酸激酶。它处于胞浆信号转导通路的终末位置，活化后转位到核内，作用于核内的转录因子，调节基因表达（Dufresne S D，2001），它是MAPK级联途径的最终环节（如图1）。MAPK在自然界生物中广泛存在，最早的研究始于哺乳动物和酵母，在植物中也取得了很大的进展。在拟南芥基因组序列测定过程中就发现了20 种MAPKs（Asai T，2002），而烟草中的SIPK、WIPK，水稻中的BWMK1，紫花苜蓿的SIMK 和SAMK等也相继被发现。 　　植物MAPK与动物和酵母的不同之处在于：植物TxY中的x常为E或D，而动物和酵母中常为 E、P或G，因此含有TDY基序的一类MAPK是植物所特有的，具有特殊的意义。 　　 　　1结构特点 　　 　　和其他的蛋白激酶一样，“TDY”MAPK分子量大多在 40～60KDa之间，都含有11个保守的蛋白激酶亚区，在其Ⅶ和Ⅷ亚区之间存在1个催化区域，其中保守的TDY基序在此起关键作用。T-D-Y区在三维结构上定义“T环结构（T?蛳loop）”，它是一个接近活化位点的表面环状结构，又称为“活化唇（activation lip）”，是决定MAPK激酶活性的关键结构，在调节蛋白激酶激活或失活的状态中起着非常重要的作用。 　　目前在植物中已发现的MAPK分为2个亚类，一类含有TEY区，另一类则含有TDY区。后者有1个较长的N端KD区，由60～80个氨基酸组成，这使其MAPK比其前者分子量要大一些。其中，拟南芥MPK8和MPK9的N端分别有1个丝氨酸富集区和谷氨酸富集区（肖文娟，2004）。而前者MAPK蛋白的C端均含有一个在进化上保守的CD区（有的被修饰），这个CD区可以作为MAPKK、磷酸酶和底物蛋白的停泊位点，而在后者中通常认为没有CD区的存在，但是随着研究深入这种说法越来越被质疑，如水稻中的BWMK1，紫花苜蓿中的TDY1以及拟南芥中的AtMPK8，AtMPK9都含有较长的CD区。研究表明，在大肠杆菌中表达BWMK1，当其含有亮氨酸拉链的CD区被删除时，磷酸化活动也完全被摧毁，证明在BWMK1中特殊存在的CD区对其功能的实现是必不可少的（Yong H C，2003）。紫花苜蓿的TDY1则含有一个230个氨基酸组成的超长CD区（Schoenbeck M A，1999）。 　　 　　2功能特点 　　 　　植物体中的MAPK主要参与植物激素、细胞因子、病原入侵、环境胁迫等各种刺激下细胞的反应，以及细胞周期性的生长、分化等过程。在未受刺激的细胞中，MAPK主要存在于胞质中，但核中也有一定的分布。在受到刺激后，MAPK迅速而显著地聚积于核中。MAPK 单体分子约40～50KDa，可以通过自由扩散进出核孔。然而，这种自由扩散的能力十分有限，进行主动性核转运的成分例如输入素（importin）/输出素（exportin）或 Ran-GTP循环成分才是影响MAPK最终分布的主要因素（Matsubayashi Y，2001）。有研究发现，ERK2可通过与核孔素（nucleoporin）结合并与核孔复合体（nuclear pore complex，Nfa2）蛋白直接作用而入核（Wrhitehurst A W，2002）。 　　目前TDY类MAPK功能研究较少，就已知部分来看TDY类功能不唯一，主要与各种环境胁迫相关，如机械性伤害、紫外线胁迫及重金属胁迫等。 　　Hong W F等（2007）通过研究水稻BWMK1的调控因子β?蛳透明质酸在不同环境胁迫下的变化发现，BWMK1和光周期、水杨酸（salicylic acid，SA）、苯并噻二唑（benzothiadiazole，BTH）无关；而与另外一些非生物胁迫，如创伤、高温、干旱、茉莉酸（