生物化学--酶2教学幻灯片.pptVIP

二、酶的活性中心;;溶菌酶的活性中心; (二)用于判断和确定酶活性中心的主要方法;化学修饰试剂;;化学修饰试剂;受作用的氨基酸残基;3．X—射线晶体衍射法;第六节 酶的作用机理;例 ;例 ;;2．酶使底物分子中的敏感键发生“变形”从而促使底物中的敏感键易于破裂。 酶中的某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低产生“电子张力”，使敏感键更加敏感，更易于发生反应。 有时甚至使底物分子发生变形，使酶-底物复合物易于形成： 而且往往是酶构象发生改变的同时，底物分子也发生形变，从而形成一个互相楔合的酶-底物复合物;;3. 共价催化 ;4.酸碱催化;广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体） ;为什么His是最有效的酸碱催化功能团影响酸碱催化反应速度的因素有两个;5. 酶活性中心是低介电区域;二、某些酶的活性中心及其作用原理;;溶菌酶为具有129个氨基酸残基的单肽链蛋白质，含四对二硫键;;;溶菌酶在进行催化时有两大特点;溶菌酶对细菌细胞壁的破坏过程： 首先溶菌酶的分子接触细胞壁，与六个暴露在外的氨基糖残基结合，这时D糖构象发生变形，从正常的椅式变形为半椅式或船式构象。 然后Glu35提供一个质子给糖苷键的氧原子，使得氧原子与D环C1间的糖苷键断开，而Cl成为正碳离子 处于极性区的Asp52在通常的pH下都是以离子化的COO-形式存在，Asp52起着稳定D环正碳离子的作用，协调糖苷键的断裂 环境中水分子的OH-与C+结合，水中H+与G1u35结合使Glu35恢复非离子化形式。 ;2.胰凝乳蛋白酶;;胰凝乳蛋白酶的作用机理;胰凝乳蛋白酶对多肽底物水解的全过程;;;;;;;;（三）羧肽酶A;;;;羧肽酶A的作用机理;;(四)木瓜蛋白酶及胃蛋白酶;第七节 多酶体系;分散多酶体系：有些多酶体系中的酶在细胞质中以可溶性形式各自作为独立的单体存在，它们之间没有结构上的关系 多酶复合体：多酶体系中的酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成一定的结构，形成多酶复合体。 ;多酶复合体代表：;;2. 脂肪酸合成酶复合体 含有7种不同的酶，它们围绕着酰基载体蛋白排列成紧密的复合体共同作用于小分子的前体（乙酰辅酶A或丙二酰辅酶A)，催化合成脂肪酸 复合体一般不易拆散成分离的酶链，拆散后则失去活性。 在脂肪酸合成酶体系中，中间产物始终不能离开复合体。 3.还有一些结构化程度更高的多酶体系，定位于细胞器结构上;二、多酶体系的自我调节;;*各部分在催化反应中的作用;小分子有机化合物在催化中的作用 ;（三）酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;六、激活剂对反应速度的影响;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶的调节控制作用归纳为以下四类;2．可逆共价修饰调控;3．酶原的激活;4．激促蛋白质或抑制蛋白质的调控;一、别构效应的调控;一、别构酶;别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应（正协同、负协同） ;别构酶的动力学关系有利于对反应速度的调节;负协同效应中，在底物浓度较低的范围内酶活力上升很快，但随着底物浓度提高，反应速度升高却较小。 别构酶的判别： Rs=酶与底物结合达90%饱和度时的底物浓度/酶与底物结合达10%饱和度时的底物浓度 典型的米氏类型的酶 Rs＝81 具有正协同效应的别构酶 Rs＜81 具有负协同效应的别构酶 Rs＞81 ; 1．序变模型，KNF模型 酶分子中的亚基结合小分子物质(底物或调节物)后，亚基构象逐个地依次变化，因此亚基有各种可能的构象状态;;2. 齐变模型或对称模型，MWC 这种模型主张别构酶的所有亚基全部呈 “T”状态，或者全都是 “R”状态 这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时、齐步发生的。 正调节物(如底物)与负调节物浓度的比例决定别构酶究竟处于哪一种状态 齐变模型不适合于负协同反应;二、 共价调节酶; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;; 酶原激活的机理;（一）胰凝乳蛋白酶原的激活;;(二)消化系统其他蛋白水解酶原的激活;赖;; 酶原激活的生理意义;第十节 寡聚酶、同工酶及诱导酶;2．含有不同亚基的寡聚酶 (1)双功能寡聚酶：大肠杆菌中的色氨酸合成酶 含有A及B两种蛋白质。蛋白质含有一个亚基α，蛋白质B含有两个β亚基；每一个亚基上，各有一个磷酸吡哆醛结合中心。 β 当两个A蛋白与一个B蛋白结合，形成α、α 、ββ联合体时，就成为完整的色氨酸合成酶，才具有完全的酶活性： ;(2)含有专一性的非酶蛋白亚基的寡聚酶 寡聚酶的酶蛋白可以分为两部分，酶的专一性只受其中的非酶蛋白质部分影响。 乳糖合成酶催化在乳