生物化学——第三章 酶(精品·公开课件).ppt

第一节 酶的概念 二、酶的催化作用特征 2、酶与一般催化剂的区别 2）高度专一性 3）反应条件温和,对环境变化敏感 第二节 酶的分类和命名 2、系统命名法 二、 酶的分类 1.氧化还原酶 如：脱氢酶、氧化酶等。 AH2 + B ==== A + BH2 乳酸脱氢酶 A—B + C === A + C—B 谷丙转氨酶 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 A—B + HOH　→ AOH + BH 脂肪酶(Lipase) 催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 AB ==== A + B 延胡索酸水合酶 催化各种同分异构体的相互转化 A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶 (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分子合成大分子的反应。 A + B + ATP + H-O-H ? A－B + ADP +Pi 丙酮酸羧化酶 ATP + 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 + ADP + Pi 酶的编号（乳酸脱氢酶为例） 第三节 酶的化学本质 一、大多数酶是蛋白质 1、酶是蛋白质的证据 2、核酶 1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。 1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特性： 催化剪切tRNA前体除去RNA片断，形成成熟的tRNA。 该酶的蛋白质部分无催化活性。 三、按结构特点分 多酶络合物 结合部位（Binding site） 与底物结合的部位。 决定酶的专一性 主要包括： (1)亲核性基团 Ser-OH; Cys-SH; His的咪唑基. (2)酸碱性基团： Asp和Glu的羧基 Lys的氨基 Tyr的酚羟基 His的咪唑基 Cys的巯基等 活性中心的结构特点 只占酶分子总体积的很小一部分 具有三维空间结构 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称为诱导契合（induced-fit） 2、必需基团 二、酶原的激活 三、同工酶 功能： 催化乳酸脱氢形成丙酮酸； 四聚体，由亚基A（M）和B（H）组成： LDH5(M4) LDH4(M3H) LDH3(M2H2) LDH2(MH3) LDH1(H4) 第6种同工酶 LDH-X：亚基C组成四聚体C4 第五节 酶作用的专一性 底物专一性（分为三种） 1）绝对专一性 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。 例：脲酶、 O 2HN-C-NH2 精氨酸酶 2)相对专一性(Relative Specificity) 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键——相对专一性 （1）键专一性 如：酯酶 R-CO-O-R′ （对R和R/不要求 ） （2）基团专一性 对于键的一端有严格要求，但对键的另一端没有要求。 消化道中的蛋白酶 胰蛋白酶:R1=Lys、Arg侧链 3） 立体异构专一性 旋光异构专一性 酶只能专一地作用于立体异构专一性中的一种，而不作用于另一种 L-氨基酸氧化酶——催化L-AA氧化，不作用于D -AA。 几何异构专一性 延胡索酸酶： 只催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，对顺丁烯二酸没有活性 第六节 酶的作用机制 1、酶的催化作用与分子活化能 活化能降低 酶促反应：E + S === ES === ES* ? ?? EP ?? E + P 反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。 催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用? 2、中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成不稳定的酶－底物中间复合物E-S。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 酶与中间产物 3、决定酶专一性的机制 （b）诱导契合学说： 第七节 酶促反应的速度和影响 酶促反应速度的因素 一、酶促反应速度的测定 酶促反应速度的测定方法 二、影响酶促反应速度的因素 酶浓度 底物浓度 pH 温度 激活剂 抑制剂 （一）酶浓度对酶促反应速度的影响 （二）底物浓度对酶促反应速度的影响 在