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蛋自质一级结构测定的
义
辜国标梁新元赵李英陈东平卢元峰罗家勇
1蛋白质一级结构的
」蛋白质的一结是蛋自质多肽链中的氨基酸的排列
顺序。在基因编码的蛋白质中,这种序列是由mRNA
中的核苷酸序列决定的即DNA分子中核苷酸的序列决
定的。
蛋白质的一结构是蛋白质最基本的结构。
其表示方法与多肽相同:从左到右,从N末端写到C
末端,写出组成多肽链的氨基酸的三个字母或单个字
母的简写符号,氨基酸残基之间用“-”或“·”连接。
多肽链中氨基酸之间的连接键主要是肽建
Peptide bong),另外有的还有二键
(的m),有链间和链内三硫键之
分
J二硫键起着稳定空间结构的作用,二硫键越
多越称稳定,而且往往与生物活性有关。
Sanger(桑格)
链
Glv-Ile-Val-Glu-GIn-CvS-C
6ys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser- Leu-Tyr-GIn-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH
B链
HPhe-Val-Asn-GIn-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu- Tyr-Leu -Val-Cys-Gly
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
核糖核酸酶的一级结构
PThrThe
24
HOOC
eva画
核糖核酸两序列N
蛋自质一级结构测定的
预测蛋白质的二级及三级结构,甚至预测蛋
白质某些功能
二:对于研究生物进化提供不可缺少的重要材卷
研究病变的机理:如分子病
四:对于酶催化部位及高级结构的研究提供化学
基础
五:为合成某些生物药类提供依据
六:是研究基因工程中基因表达的重要内容
预测蛋自质的二级及三级结构
甚至预测蛋白质某些功能
蛋自质折叠的热力学假说
蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最
初由 Christian B. Anfinsen于1954年提
Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说
thermodynamic hypothesis
根据此假说
蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件
其所处的热力学最稳定的状态。热力学稳定
性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定
于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决
推测蛋自质高级结构
蛋白质的一级结构可通过多种方法测定。由于
种氨基酸在儿种二级结构中出现的频率是不同
的进而求出每一种氨基敌的构象参数,可以由此
预测蛋白质的二级结构。我们进一步从肽键的统
计分析出发,指出二肤和三肤的关联频率和二级
构间的相关性,利用二肽和三肽构象参数进
预测,正确率可达90%。但是蛋白质折叠是相
复杂的。且肽链在体外折叠与比在生物体内折叠
慢。到现在为止,我们仍然不能根据一个蛋白质
的一级结构推断出它的三维结构。
对手研究生物进化提供不可硬
少的重要材料
研究生物进化。不同生物体的同源蛋
白质一级结构在氨基酸组成和顺序上不同,
存在种属差异。同源蛋白质一级结构的差
可反映种属间的亲缘关系,但不影响其
生物学功能
同源蛋白质
是指来源于共同原始祖先,在不同种属生物中
执行相同功能的蛋白质。
同源蛋白一级结构的差异是在漫长的生
物进化过程中由于基因突变造成的,是
生物进行的遗迹,有人称这为活化石,
也可看作分子化石。
同源蛋白质与生物进化:通过同源蛋白
质来研究生物进化即:检测各种同源蛋
白质中可变残基的变异来研究生物进化
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