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- 2021-05-30 发布于广东
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生物化学是运用化学的理论和方法研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能之间的联系的一门学科。
其目的在于研究生命现象的化学本质,从分子水平上阐释生命的秘密。;教 学 目 标;第一章 蛋白质(Protein)的结构和功能
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构
蛋白质结构和功能的关系
蛋白质的理化性质及其分离纯化; Protein(Pr)的分子组成
组成Pr分子的元素: C、H、O、N、S;
P、Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co和I.
各种Pr的含氮量很接近,平均为16%.
; 氨基酸(amino acid, AA)
组成Pr的基本单位—氨基酸:
组成Pr的编码AA仅有20种,均为L-α-AA
(甘、脯氨酸除外).
H
氨基酸侧链 R Cα COO
NH3+
;蛋白质标注重点一定要记,其他也要看; 20种基本氨基酸的分类
(一)据R基和理化性质分为四类:;一、 酸性氨基酸(共2种);二、 碱性氨基酸(共3种);三、 非极性的疏水AA(选Gly Pro);四、 极性中性AA(选Met Cys);(二)按结构分为三类:
芳香族AA: 苯丙、酪、色氨酸(R基都含有苯环)
杂环族AA: 组、脯氨酸(均含有一无规律环)
脂肪族AA: 其余15种AA;20种编码AA需掌握的基本知识:
AA名称;
AA的三字母和单字母英文符号;
记忆要决:
三字母符号基本上就是该AA英文名称的前三个字母[ 9
种AA例外:两种酸性AA(天冬氨酸D、谷氨酸E)和他们
的酰胺(天冬酰胺N和谷胺酰胺Q)、
两种碱性AA(赖氨酸K和精氨酸R)
及三种芳香族AA(苯丙氨酸F、酪氨酸Y和色氨酸W )]
3 AA的结构式尽量了解.;AA的理化性质;2. 紫外吸收性质
Trp,Tyr的最大吸收峰在280nm附近.
;3. 茚三酮反应
AA与茚三酮试剂加热反应,生成蓝紫色化合物,最大
吸收峰在570 nm附近.
茚三酮作显色剂可进行AA的定性、定量测定.;肽;肽:AA通过肽键连接形成的化合物叫肽;
2个AA形成的肽叫二肽; 3个AA形成的肽叫三肽.
多肽:许多AA以肽键连接形成的链状化合物叫多肽链.
多肽链中AA已不是完整的分子,称之为AA残基.; 肽的命名:某氨基酰某氨基酰…..某氨基酸.
肽的简写:Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
;生物活性肽;2. 多肽类激素和神经肽
催产素、加压素: 9肽
促甲状腺素释放激素:3肽 N-Glu 焦谷氨酸
C-Pro 脯氨酰胺
神经肽:在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。;蛋白质的分类; 蛋白质的分子结构;蛋白质的分子结构(重点); 蛋白质的二级结构
肽链某一区段中AA残基相对的空间位置。 指此肽
段主链骨架原子的相对空间位置.不包括侧链构象.
维系的键:H 键
包括α-螺旋
β-折叠
β-转角
无规卷曲
?
;; α-螺旋 α-helix (P14图2-10) (重点)
(1) 多个肽键平面通过AA的α-碳原子旋转,以每3.6个AA
残基为一周,螺距为0.54 nm. 蛋白质中的α-螺旋基本上都是
右手螺旋,右手螺旋比左手螺旋稳定,左手螺旋仅在个别蛋
白质中含有。
(2) 每个肽键的N-H氢和第四个肽键的C=O氧形成氢键,
氢键方向与螺旋长轴基本平行;肽链中全部肽键都可形成氢
键,以稳固α-螺旋结构.
(3) AA侧链分布在螺旋外侧,也影响螺旋的形成和稳定. ; 侧链R基对α-螺旋形成的影响
R基电荷性质:
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