食品生物化学教案.docVIP

食品生物化学教课设计 【篇一：生物化学教课设计】 基础生物化学教课设计 [ 说明：◆关于生物技术、生物工程专业学生 (第一类讲课对象 )：讲课学时 70-76 ，实验 44-50 学时；关于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生 (第二类讲课对象 )：讲课学时 54-60 ，实验 30-46 学时；第一类讲课对象理论学时取上限，第二类讲课对象，理论学时取下 限，详尽由讲课教师依照学员实质状况合理掌握内容讲解的难易程 度，合理部署课外作业，正确掌握进度，按期完成教课任务。 ] 第一部分：理论教课内容 第一章 绪论 （1 学时） 说明生物化学的看法、研究内容及发展，使学生认识生物化学学科基本内容； 介绍生化知识的应用，激发学生的学习热忱； 简要介绍学习方法（详尽到某个章节）。 第二章蛋白质（ 10 ～12 学时） 本章要点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不一样层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢确定基础 1．关于氨基酸要点讲解 20 种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： 1）要修业生记着 20 种基本氨基酸的结构及三字母缩写。最近几年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有凭据表示此氨基酸由停止密码 uga 编码，可能是第 21 种蛋白质氨基酸。 2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 发问： ph=pka 时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为何？ his 在生理 ph 条件下为何是独一拥有缓冲能力的氨基酸？ 3）氨基酸的等电点计算公式应用 发问：不一样 ph 下的构成解析和电泳行为？ phpi 时，氨基酸带负电荷， aa-cooh 解离成 aa-coo ，向正极挪动。 ph=pi 时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 phpi 时，氨基酸带正电荷， aa-nh2 解离成 -nh3 ，向负极挪动。 （4） 8 种必要氨基酸（记忆）： ile 、met 、val 、leu 、 trp 、 phe 、 thr 、 lys （5）氨基酸的化学反应重申参加反应的基团 +- 2．蛋白质的分子结构： 说明看法：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级 结构。 经过表示图精讲解各级结构的特色，并联合实例加深理解。要点应重申各级结构层次关系。 结构层次 举例 一级结构： 胰岛素、牛胰 rnase 超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构： 肌红蛋白 四级结构： 血红蛋白 发问：划分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标记？（亚基之间联合作用力：非共价建，二硫键例外） 单条肽链 (肌红蛋白、 rnase 、胰岛素等 ) 单体蛋白 蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶） 蛋白质分子结构与功能的系 一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面 论述高级结构与功能的关系，主要讲解牛胰核糖核酸酶变性复性实验。 掌握真实内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、友善的范德华作用是能量最低原理详尽表现，多肽盘卷折叠的动力。 3．蛋白质的重要性质 1）蛋白质胶体溶液稳固性主要要素：◆球状蛋白分子表面水化膜；同性电荷排斥。 2）蛋白质的积淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂积淀、等电点积淀的原理 3）蛋白质的变性与复性的看法 4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表比较：紫外汲取法、双缩脲法、福林酚法等方法的特色，应用范围。第三章 酶（ 8-9 学时） 本章要点：酶的作用特色、酶的催化机理、影响酶促反应速度的要素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢确定基础； 说明看法：酶的专一性、简单蛋白酶、联合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶系统、必要基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶； 酶按反应性质分成 6 大类：每一类写出反应通 mei 式并举一详尽的代谢反应例子。如：氧化还原酶类 详尽例子：激烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合 思虑题：催化 atp+g ←→g-6-p+adp 反应的酶是那一类酶？蛋白酶属于哪种？淀粉酶？ 酶的化学实质： (1) 是蛋白质：酶的性质吻合蛋白质的特征，为主，80 年月以前的书 籍都认为酶的实质就是蛋白质。 (2) 是 rna ：新发现的某些酶的成分是 rna ，称为核酶。 比较而言，蛋白质作为的酶种类多，数目大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于自己剪切或剪接。简单介绍关于核酶研究的重要文件，研究意义，惹起兴趣，使学有余力的同学有可能更多认识。 关于酶的作用机理： 中间复合物学说：解说酶的高效性的理论，即酶为何能催化生化反应。 ◆内容：（以单底物单产物的