酶的活性中心.pptVIP

酶活性中心处于一个非极性环境中，从而有利于同底物的结合。（水的极性和形成氢键的能力都较强，能够减弱极性基团间的相互作用。）（七）微环境的影响（酶活性中心是低介电区域）上面讨论了与酶高催化效率有关的7个因素应该注意：不是同时在一个酶中起作用也不是一种因素在所有的酶中起作用对不同的酶，起主要作用的因素不同不同的酶各自都有其特点，可能分别受一种或几种因素的影响。小结

酶的作用机制——要回答这一问题，要从以下几个方面酶的催化作用——过渡态，分子活化能，酶与反应的过渡态互补，抗体酶中间产物学说诱导契合学说使酶具有高催化效率的7因素四、酶活性的调节控制（一）别构调节(allostericregulation)（二）酶原的激活（三）可逆的共价修饰非共价结合共价结合别构调节(allostericregulation)一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。（一）别构调节(allostericregulation)别构效应剂(allostericeffector)别构激活剂别构抑制剂（一）别构调节(allostericregulation)别构效应剂：引起别构效应的物质称为效应物别构激活剂：凡是和酶分子结合后使酶反应速度加快的别构效应剂就称为别构激活剂（正效应剂）别构抑制剂：（负效应剂）别构酶(allostericenzyme)催化亚基调节亚基别构酶1、别构酶举例——

大肠杆菌（E、coli）天冬氨酸转氨甲酰酶（简称ATCase）ATCase有二个底物和CTP、ATP二个别构效应剂——Asp、ATP是别构激活剂，CTP是别构抑制剂同促异促ATCase（天冬氨酸转氨甲酰酶）ATCase的相对分子质量是310000，由12条多肽链组成每个调节亚基上有两个别构效应剂（CTP、ATP）的结合部位完整有活性的酶催化亚基（三聚体）调节亚基（二聚体）催化亚基2个三聚体调节亚基3个二聚体平视俯视别构酶主要具有以下几个特点

（1）一般是寡聚酶

（2）具有别构效应——别构酶动力学

别构酶的反应初速度（v）对底物（[S]）的作图曲线不服从Michaelis一Menten关系式，不呈直角双曲线

同促酶的正协同性和负协同性Rs=[S]0.9[S]0.1米氏酶协同指数(cooperativityindex,CI)，又称饱和比值（saturationratio，Rs）Rs=酶的饱和度为90%时的底物浓度酶的饱和度为10%时的底物浓度Rs=[S]90%Vm[S]10%Vm=[S]0.9[S]0.1酶的饱和度：指反应液中酶结合底物的位点数与底物结合位点总数的比值=811n由米氏方程有所以，符合米氏方程动力学的非别构酶的Rs=81v=Vmax[S]Km+[S]所以有V=0.9Vm=Vm[S]0.9Km+[S]0.9即有[S]0.9=9km同理[S]0.1=19km具有正协同效应的别构酶Rs小于81，Rs愈小，正协同效应愈显著；具有负协同效应的别构酶Rs大于81，Rs愈大，负协同效应愈显著；n为Hill系数（又称协同系数）符合米氏方程的酶，n=1；具有正协同效应的别构酶n大于1；具有负协同效应的别构酶n小于1酶的饱和度为90%时的底物浓度酶的饱和度为10%时的底物浓度=811nRs=（3）K型效应物和V型效应物凡是改变底物的K0.5而不改变反应Vmax的效应物称为K型效应物。反之，凡是改变底物的Vmax而不改变反应K0.5的效应物称为K型效应物K型效应物V型效应物未加效应物加激活剂加抑制剂未加效应物加激活剂加抑制剂（4）别构酶的脱敏作用别构酶经加热或用化学试剂等处理，可引起别构酶解离，失去调节活性，称为脱敏作用，脱敏后的酶表现为米氏酶的动力学[Asp]天冬氨酸转氨甲酰酶用对羟汞苯甲酸处理别构酶的意义底物、CTP、ATP都是ATCase的别构效应剂，对于ATCase来说，即意味着它们可以通过别构效应影响它的催化能力（活性）负协同效应：对于保证体内一些重要反应稳定地连续进行很有意义正协同效应：增强对底物灵敏地调节酶活性很有意义[Asp]酶的别构效应小结别构效应包括：1.正协同效应包括：同促正协同效应和异促正协同效应2.负协同效应包括：同促负协同效应和异促负协同效应说明：别构效应也称变构效应别构酶也称变构酶别构酶主要具有以下几个特