第三节酶的作用机制演示文稿.pptVIP

张力学说这是一个形成内酯的反应。当R＝CH3时，其反应速度比R＝H的情况快315倍。由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。第30页，共44页。2、诱导契合与底物形变酶与底物在诱导契合过程中,酶受底物诱导构象发生变化,同时酶也使底物分子中的敏感键产生“张力”和变形，从而促使底物中的敏感键更易于破裂，发生反应。第31页，共44页。3、酸－碱催化(acidbasecatalysis)广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体，通过瞬时的向底物提供质子或从底物接受质子以稳定过渡态而加速反应的催化机制。第32页，共44页。酶分子中可以作为广义酸、碱的基团咪唑基第33页，共44页。His57,Asp102,Ser195形成催化三联体（catalytictriad)第34页，共44页。4、共价催化（covalentcatalysis）共价催化又称亲核催化或亲电子催化酶的活性基团和底物通过亲核或亲电反应形成反应活性很高的不稳定共价过渡复合物，使反应的活化能大大降低，从而提高反应速度。共价催化的最一般形式:酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，形成共价中间物。第35页，共44页。酶中参与共价催化的亲核基团Ser的羟基Cys的巯基Asp的羧基His的咪唑基等某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。第36页，共44页。胰凝乳蛋白酶chymotrypsin酶催化的高效性机理第37页，共44页。5、金属离子的催化作用金属离子通过3种主要途径参与催化过程：1）通过结合底物为反应定向2）通过可逆的改变金属离子的价数介导氧化还原反应（许多氧化-还原酶含有铜或铁离子，作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。）3）屏蔽底物或酶活性中心的负电荷第38页，共44页。肌红蛋白活性中心Fe2+的作用第39页，共44页。第1页，共44页。优选第三节酶的作用机制第2页，共44页。一般催化剂反应活化能反应总能量变化酶促反应活化能非催化反应活化能底物（初态）产物（终态）能量改变活化过程酶促反应活化能的改变过渡态ES(过渡态)第3页，共44页。中间产物学说酶与底物通过形成过渡态的中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。E+SES??ES???EP??E+P目前许多实验事实证明了中间复合物的存在。第4页，共44页。酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。E+SP+EES能量水平反应过程?G?E1?E2中间产物假说第5页，共44页。从溶菌酶结构的研究中，已制成它与底物形成复合物的

结晶，并得到了X线衍射图，证明了ES复合物的存在第6页，共44页。二、酶的功能部位酶的活性部位必需基团调控部位第7页，共44页。1、酶的活性中心

(activecenter)酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的空间区域，也称酶的活性部位(activesite)。第8页，共44页。（1）活性中心的两个功能部位：结合部位（bindingsite）酶分子中与底物结合的部位决定酶对底物的专一性催化部位（catalyticsite）酶分子中促使底物发生化学变化的部位决定酶促反应的类型，即酶的催化性质第9页，共44页。（2）活性中心的形成活性中心的功能基团主要由氨基酸残基的侧链所提供，在结合蛋白酶类中还有辅酶的功能基团参加。一个酶的活性中心的氨基酸残基，并不是密集于某段肽链内，而是通过肽链弯曲拆叠才使分散的氨基酸残基相互接近。第10页，共44页。（3）酶活性部位的主要特征相对酶整个体积来说，活性部位占据的空间很小活性部位是一个三维空间结构，具有特殊的构象活性部位通常位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙，或位于酶分子表面的凹槽。大多数底物都是通过次级键与酶结合构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合活性中心表现出一定的柔性和可运动性。第11页，共44页