第02章酶(4学时)综述.ppt

第二章 酶Chapter 2: enzyme 基础医学部 吴志鹏 Tel：137-99-666-919 Email: ptxywzp@163.com 本章主要内容 第一节 酶的分子结构与催化功能 第二节 酶促反应的特性 第三节 酶促反应的动力学 第四节 酶的命名及分类 第五节 酶与医学的关系 第一节 酶的分子结构与催化功能酶的研究简史 1833年，Payon等从麦芽分离出能使淀粉水解的物质。 1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，E.Buchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵，获得1907年诺贝尔化学奖 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶的概念，获得1989年诺贝尔化学奖。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶。 酶: 由活细胞产生，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。 E: enzyme 酶； S: substrate 底物； P: product 产物 酶促反应：酶催化的化学反应。 三、 酶催化作用机制 酶可通过以下机制实现酶－底物复合物的形成。 ①诱导契合作用：使酶与底物密切结合。 ②邻近效应与定向排列：使各底物正确定位于酶的活性中心。 ③表面效应：使底物分子去溶剂化。 ④多元催化作用。 第二节 酶促反应的特性一、反应的高效性 不需较高反应温度； 比无催化剂快108-1020 ；比一般催化剂快107-1013； 原因：比一般催化剂更有效降低反应的活化能。 典例 过氧化氢水解反应 不同情况下所需活化能 无催化剂时：75.6kJ/mol 一般催化剂（胶体钯）：49kJ/mol 酶作催化剂：8.4kJ/mol 二、反应的特异性 酶的特异性：一种酶仅作用于一种特定的底物（绝对特异性）或一类化合物或一种化学键（相对特异性），甚至立体异构体中一种（立体异构特异性）， 催化一定的化学反应并生成一定的产物。 具体例子见课本24页。 三、反应的调节性 酶促反应受多种因素（如酶浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等）的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 （二）变构调节：变构效应剂（激活剂或抑制剂）与变构酶活性中心以外的变构部位可逆结合，从而改变酶活性的调节方式。如Hb与氧结合正协同效应。 （三）化学修饰（也称共价修饰）：酶的一些基团与某些化学基团发生可逆共价修饰，从而改变酶活性的调节方式。如磷酸化和脱磷酸化。 （四）酶含量的调节（慢速）。 第五节　酶与医学的关系 Section 5: the relation of enzyme and medicine 酶原激活的意义 ①避免自身消化作用。（如急性胰腺炎） ②保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。（如血栓） ③酶原还作为酶的贮存形式。 （五）同工酶 同工酶(isoenzyme)：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。 它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。研究最多的是乳酸脱氢酶。 发生疾病时，相应部位的同工酶释放到血清，酶活性增加。 心肌、肾中LDH1多； 骨骼肌、肝中LDH5多 第三节 酶促反应的动力学 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈双曲线关系。 ①当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。 ②随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。 ③当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。 一：混合：零 （一）米氏方程 中间产物学说。 米氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（推导过程略）。 最大反应速率Vmax：是酶被底物完全饱和时的反应速率； 米氏常数Km：等于酶促反应速率为Vmax一半时的底物浓度。 (二) Km与Vmax的意义 Km的单位是mol/L，是酶的特征性常数。其与酶结构和反应环境（如底物、温度、PH、离子强度）有关，但与酶浓度无关。 同一酶对于不同底物有不同Km值， Km可表示酶对底物的亲和力（Km愈小，酶对底物的亲和力愈大）。 (三) Km与Vmax的测定（略） 双倒数(Lineweaver Burk)作图法 Hanes作图法 二、 酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正