生化上学期考试-2008教材.ppt

本学期讲授内容 第一章：糖类的结构与性质（重点） 第二章：脂类的结构与性质 第三章：氨基酸（重点） 第四章：蛋白质的结构与性质（重点） 第五章：酶（重点） 第六章：核酸化学（重点） 第七章：维生素 第一章：糖类的结构与性质 三酰甘油的化学性质 萜和类固醇 第四章：蛋白质（重点） 蛋白质概况； 蛋白质的共价结构； 蛋白质的三维结构； 蛋白质的结构与功能的关系； 蛋白质的分离、纯化与鉴定； 相关概念总结 构象：指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态；构象形态间的改变不涉及共价键的破裂！每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构，称之为蛋白质的构象；一个给定的蛋白质可以有多种构象，但只有一种或少数几种在能量上是有利的。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成因而 不在是原来完整的分子，称为氨基酸残基；两个氨基酸形成一个肽键时失去一分子水，因此失去的水分子数比氨基酸残基数少一个。每个氨基酸残基的平均分子量为110。氨基酸的平均分子量为128。 肽：由两个或多个氨基酸残基通过肽键相连而形成的化合物；肽有寡肽和多肽之分。一条肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为N-末端，而另一端含有一个游离的末端羧基称为C-末端； Edman化学降解法：用Edman试剂PITC与游离氨基作用生成PTH-氨基酸，并可用各种层析技术分离；用此法降解，一次可连续测出60-70个氨基酸残基的序列 RNA的高级结构 tRNA的二级结构和三级结构 二级结构： 三叶草结构，由氨基酸臂、二氢脲嘧啶环、反密码环、额外环、假脲嘧啶环构成 三级结构：倒L 型结构 rRNA的结构组成 mRNA的结构特点和功能 内含子、外显子 5’帽子，3’尾巴 酶的比活力——每mg蛋白质所含的酶的活力单位数表示，其代表酶的纯度，也可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力。 转化数——在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转化底物的微摩尔数。 核酶（ribozyme）——某些具有催化功能的RNA，即为核酶。核酶的发现，开辟了生物化学研究的新领域，提出了生命起源的新概念：即RNA可能早于蛋白质和DNA，是生命起源中首先出现的生物大分子。 酶的专一性——即酶对底物的高度选择性，酶一般只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类底物。酶的专一性可分为结构专一性和立体异构专一性，用“诱导契合说”解释酶的专一性已被广泛认同。 酶的分离纯化——是酶学研究的基础，大多数酶的本质是蛋白质，故可用分离纯化蛋白质的方法纯化酶。但要选择合适的材料，操作条件要温和，且在制备过程中，每一步都要测定酶的总活力和比活力，以了解酶的回收率和提纯倍数。 酶工程——是将酶学原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术，是生物工程的重要组成部分，并必将成为一个很大的生物技术产业。 酶促反应动力学：底物浓度与酶促反应速率的关系呈双曲线，即当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度呈正比关系，表现为一级反应；当底物浓度逐渐增加时，反应速率不再按正比关系升高，反应表现为混合级反应；当底物浓度达到 足够高时，反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大反应速率，表现为零级 反应。 米氏方程——1913年Michaelis和Menten在前人工作基础上，根据酶反应的中间复合物学说，即： E ＋S ES E ＋P 假定 E ＋S ES 迅速建立平衡，底物浓度远大于酶浓度下，ES分解成产物的逆反应忽略不计，推导出一个数学方程式来表示底物与酶反应速率之间的定量关系，称为米氏方程，表达式如下： υ ＝Vmax ·［S］/ (Km ＋ ［S］) 式中Km为米氏常数，其物理意义是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L，与底物浓度的单位一样。 米氏常数Km的意义如下： ①Km是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关； ②Km值随测定的底物、反应温度、pH及离子强度而改变，即Km作为常数只是针对一定的底物、温度、pH和离子强度而言； ③Km值可以判断酶的专一性和天然底物：有的酶可作用于几种底物，因此就有几个Km值，其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。Km值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性； ④若已知某个酶的Km值，可以计算出在某一底物浓度时的反应速率相当Vmax的比例； ⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径：同一种底