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第二章 酶 第一节 酶的概述 一、概念 酶(E: enzyme): 一类由活细胞产生的，对其底物具有高效催化作用和高度专一性的蛋白质。 酶的化学本质 绝大多数是蛋白质 少数是核酸 酶促反应：酶催化的生物化学反应。 底物（S）：在酶的催化下，发生化学变化的 物质。 产物（P）: 反应后生成的物质。 二、酶的催化特点 与一般催化剂的相同点 用量少，催化效率高 反应前后不变 降低反应的活化能 缩短反应时间 绝对专一性 结构专一性 键专一性 相对专一性 基团专一性 光学异构专一性 立体异构专一性 几何异构专一性 三、 酶的化学组成 根据辅因子与酶蛋白结合的牢固程度来分 根据蛋白质结构的特点来分 P84 单体酶：一个活性中心，一条肽链 如 水解酶、 蛋白酶、核糖、核酸酶 寡聚酶：两条以上的亚基组成 如 己糖激酶 调节酶 多酶复合体：多种酶相互嵌合，催化连续反应的体系 如 脂肪酸合成酶复合体（7种酶和一个酰基载体蛋白组成） 5）CoASH ---- VB3的衍生物 功能：酰基转移酶的辅酶,运载酰基 10）铁卟啉（血红素） 功能：传递电子 Fe3+ Fe2+ 五、酶的命名 七、酶的标码 国际酶学委员会规定： 分类编号 --- EC+四个数字 EC 类.亚类.亚亚类.排号 1.酶的概念：酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性并且具有高度专一性的生物大分子，它包括一些蛋白质和核酸。 2.酶的催化特点：高效性、专一性、可调性、 温和性。 3.酶的类别：按酶分子组成分类（单纯、结合）；据酶蛋白特征分类（单体、寡聚、多酶复合体）。 胰凝乳蛋白酶的活性中心 胰凝乳蛋白酶的活性中心 底物诱导酶的活性中心构象改变 底物的形变和诱导契合 上节课主要内容回顾 上节课主要内容回顾 思考 酶的活性中心怎么进行催化？ E + S ES ES* EP P + E （酶 ） （ 底物）（酶-底物中间物）（过渡态 ） （酶-产物中间物） （产物 ） 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 邻近效应：底物分子进入酶的活性中心区域，大大提高酶活性中心区域的底物有效浓度，从而增加反应速率。 底物的形变和诱导契合 酶活性中心分子的亲核基团提供电子并作用于底物的缺电子中心，迅速形成不稳定的共价中间物，降低反应活化自由能，以达到加速反应的目的。 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 3. Km表示酶与底物之间的亲和力 5. 相关计算 6. 可推断某一代谢反应的方向和途径 二、酶浓度对酶促反应速度的影响 三、温度对酶促反应速度的影响 四、PH对酶促反应速度的影响 五、激活剂对酶活性的影响 上节课主要内容回顾 上节课主要内容回顾 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 上节课主要内容回顾 激活剂和抑制剂对酶活性的影响 利用竞争性抑制是药物设计主要思路 磺胺类药抗菌机理： 磺胺类药与对氨基苯甲酸是结构类似物 可竞争性地抑制细菌叶酸形成，从而抑制细菌繁殖。 人通过食物直接补充叶酸，对人无毒害。 竞争性非竞争性抑制作用机理示意图 1、别构酶：酶分子中既有活性中心又有别构中心的酶称为别构酶，也叫变构酶。是一类重要的调节酶。 通过效应物（调节物）与酶的别构中心的结合来调节其活性，从而调节酶反应速度和代谢过程。 别构酶的齐变模型(协同模式) 别构酶的序变模型(顺序模式) 五 、胰凝乳蛋白酶的作用机理 P97 胰凝乳蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶 无活性 有活性 C 有机汞、有机砷化合物 D 氰化物、硫化物和CO E 青霉素 青霉素可与糖肽转肽酶活性中心Ser-OH共价结合而使酶丧失活性，阻止细菌细胞壁的合成，从而杀灭细菌。 一、影