第3章酶-2008.ppt

第 三 章 酶（Enzyme） 什么是酶？ 概念: 酶（enzyme ，E）是由活细胞合成的、对其特异底物(substrate ，S）起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 已发现的两类生物催化剂：  ▲ 酶：有催化作用的蛋白质 ※ 核酶(脱氧核酶)：有催化作用的核酸(脱氧核酸) 酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百多年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 酶与医学的关系 酶与疾病的发生关系密切 酶的分子或活性异常导致疾病 胱硫醚合成酶缺陷——同型胱氨酸尿症 酶与医学的关系 酶与疾病的发生关系密切 酶的分子或活性异常导致疾病 疾病导致酶的异常 如急性胰腺炎时，胰蛋白酶原被激活，造成胰腺组织被破坏。 酶与疾病的诊断 酶与疾病的治疗 酶的应用 酶作为试剂用于临床检验和诊断 酶作为药物用于临床治疗 酶作为工具用于科研和生产 本章要点 酶的分子结构及反应特点 酶的活性中心（▲） 酶活性的调节（▲） 影响酶催化作用的因素（▲★） 基本概念（全酶、辅基/酶、活性中心、酶原的激活、同工酶、变构酶、修饰酶 ） 第一节酶分子的结构与功能  1. 单体酶 （只有一条多肽链组成的酶） 2. 寡聚酶 （由多个亚基组成的酶） 3. 多酶体系（连续反应过程中的一组酶） 多酶体系：由多个酶促反应组成的连续的催化过程中，其中每一步骤由一种特殊的酶催化（即甲酶的产物是乙酶的作用物，而乙酶的产物是丙酶的作用物等等），这样的一组酶称为多酶体系。 4. 多功能酶（串联酶） 由一条多肽链组成的，具有多种不同功能的酶。 （酶蛋白可以有多个结构域，每个结构域具有不同的生物学功能） 一、 酶的化学组成 结合酶 (conjugated enzyme) 酶蛋白和辅助因子在酶促反应中的作用 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 1、金属离子是最多见的辅助因子 2、小分子有机化合物 种类不多，多是维生素或维生素的衍生物。 许多维生素都参与辅酶或辅基的组成；或者本身就是辅酶或辅基。 二、酶的活性中心 活性中心内的必需基团 三、同工酶 根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。 第二节 酶的工作原理The Mechanism of Enzyme Action 酶催化的通式: 中间产物学说 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 （一）酶促反应具有极高的效率 酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物如淀粉酶。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键如酯酶。 立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种如乳酸脱氢酶。 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 诱导契合作用使酶与底物密切结合 诱导契合学说 2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 小 结 关键词：结构、特点、机制 结构：活性中心、辅助因子 特点：高效、特异、可调节 机制：活化能、过渡态 复习思考题 预习内容——酶促反应动力学 米氏方程式如何推导？ 最适pH、最适温度是酶的特征常数吗？ 酶的变性剂与抑制剂有何区别？ 酶的三种可逆性抑制作用如何区别？ 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物