基础生物化学酶幻灯片.ppt

第三章 酶 （enzyme）;掌握酶的概念及催化特性 了解酶的分类及结构与功能的关系 掌握酶的作用机理 掌握酶促反应的机理及其动力学 了解一些重要的酶类 了解酶的调节方式 了解维生素的重要的辅酶形式;一. 酶的研究简史;1913年，Michaelis和Menten提出酶促动力学原理----米氏学说; 1926年，Sumner首次提取出脲酶并证明其本质是蛋白质； ;1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme);酶（enzyme）：是活细胞合成的、对其特异的底物起高效催化作用的蛋白质。 核酶（ribozyme）：是近年来发现的对RNA具有高效特异催化作用的RNA，其作用主要参与RNA的剪接。 脱氧核酶(deoxyribozyme)：具有催化活性的DNA;酶是生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（Enzymatic reaction） 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。;极高的催化效率 酶促反应的速度比非酶促反应通常要快105~1017 倍 高度专一性 铂：催化许多反应，包括有机反应 H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等 酶：作用于结构近似的分子，甚至只催化一种化合物 易失活 催化活性受到调节、控制 有些酶的催化活性与辅因子（cofactor）有关;一种酶只能作用于某一类或某一特定物质，这就是酶的专一性（specitificity） 专一性主要取决于酶的活性中心的构象和性质 酶的专一性分为两种情况： 结构专一性（structure specitificity ） 立体异构专一性（stereospecitificity ）; 根据酶对底物结构的要求不同，分为相对专一性和绝对专一性。 绝对专一性(absolute specificity) ：这些酶对底物有非常严格的要求，只作用一种底物。 如脲酶只作用于尿素而不作用于其衍生物 (如尿素的甲基取代物或氯取代物) 。;相对专一性(relative specificity) ：酶对底物要求较低，作用的底物不至一种，对作用底物键的两端的要求程度不同又可分为基团专一性和键专一性。; B. 基团专一性：又称族专一性。酶不但要求底物一定的化学键，而且对键一端的基团也有严格要求。 如：?-D-葡萄糖苷酶不但要求? -糖苷键，并要求键的一端必须有葡萄糖残基，而对另一端基团无严格要求，可水解蔗糖和麦芽糖。; 几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可分为旋光异构专一性和几何异构专一性。 旋光异构专一性 当底物有旋光异构体时，酶只作用其中的一种。如L-AA氧化酶只作用于L-AA 、L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。; 例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应。;L(+)乳酸通过其不对称C原子上的CH3、COOH及OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。 D(-)乳酸由于OH、COOH的空间位置与L(+)乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化。;几何异构专一性：如延胡索酸水化酶只催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，而不催化顺-丁烯二酸。;17;几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质，有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。;单纯酶： 生物活性仅决定于蛋白质部分 结合酶 由蛋白质和非蛋白质部分组成的酶 非蛋白部分一般是有机小分子化合物或金属离子，称为辅因子;;;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密 金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 ;小分子有机化合物在催化中的作用 ;单体酶 (monomeric enzyme ) 单体酶只有一条多肽链，这一类酶很少，一般为水解酶类，相对分子质量为130