生物化学与分子生物学：第三章 酶.pptVIP

酶 单纯酶 (simple enzyme) 结合酶（全酶） (conjugated enzyme) 辅基 辅酶 辅助因子 (非蛋白质部分) 酶蛋白 (蛋白质部分) 酶的分类 必需基团(essential group)：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 活性中心(active site) ：指酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心或活性部位。 必需基团 活性中心外的必需基团（维持活性中心空间构象） 活性中心内的必需基团 催化基团（催化底物） 结合基团（结合底物） 结 构 功 能：催化作用 特点： ①高效性（降低反应活化能） ②专一性（特异性） 绝对特异性：作用于特定结构的底物 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键 立体结构特异性：作用于一种异构体 ③可调节性 ④不稳定性 作用体现： 反应机制： 酶促反应 ①中间复合物学说 ②“钥匙”学说 ③诱导契合学说 酶促反应动力学: 主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。 影响因素： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 表现：矩形双曲线关系 特点 1.在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。 2.随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降，表现出混合级反应。 3.如果继续加大底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。 底物浓度对酶促反应速度的影响 机制：中间复合物学说 量化关系：米式方程 Km和Vm的测定：双倒数作图 （林贝）作图 Km值： 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底 物浓度，单位是mol/L或mmol/L ……。 Km值意义： a) Km是酶的特征性常数； （只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响） b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； （ Km愈小，酶对底物的亲和力愈大） c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 （其中Km最小者，为酶的天然底物） 酶浓度对反应速度的影响: 正比关系（ [S]＞＞[E] ） 温度、pH对反应速度的影响: 最适温度（最适pH）处酶活性最高， 偏离此处酶促反应速度下降。 激活剂对酶活性的影响： 激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加。 必需： 使酶无活性变为有活性 激活剂 非必需：使酶活性增加 抑制剂对酶活性的影响： 抑制剂 ：使酶活性下降，不引起酶蛋白变性。 种类： 不可逆 抑制作用 竞争性 可逆性 非竞争性 反竞争性 不可逆抑制： 定义：抑制剂共价结合酶活性中心必需基团，使酶失活。 例：有机磷化合物 ?? 羟基酶 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 可逆抑制： 定义：抑制剂非共价结合酶或酶-底物复合物， 使酶活性降低或丧失；透析可除去抑制剂。 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系； 抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 抑制程度取决于抑制剂的浓度； 抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度； Vmax 不变 Km 增大 Vmax 降低 Km 不变 Vmax 降低 Km 降低 举例： 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 定义：催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、 理化性质及免疫学性质不同的一组酶。 生理意义：适应不同组织或不同细胞器在代谢上