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13.反竞争性抑制作用
抑制剂不能与处于自由状态下的酶结合,而只能和酶底物复合物(ES)结合,在酶反应动力学上表现为Vmax和Km值都变小。这种抑制作用可能发生在多亚基酶中。
反竞争性抑制的特点：
⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；
⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
⑶ 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；
⑷ 动力学参数：Km减小，Vm降低。
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