第十章蛋白质的分解代谢PPT课件.ppt

第 十 章 蛋白质的分解代谢; ;教 学 内 容;第一节 蛋白质的营养作用;一、 蛋白质营养的重要性;二、蛋白质需要量和营养价值;2. 生理需要量 ;②蛋白质的营养价值(nutrition value);将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用,以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。p194 例如,谷类蛋白质含赖氨酸较较少而色氨酸较多, 而豆类蛋白质含色氨酸较少而赖氨酸较多, 二者混合后食用,即可提高营养价值。;第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败;一、 蛋白质的消化;消化过程 ;(二)小肠中的消化 ——小肠是蛋白质消化的主要部位。;蛋白质在小肠被水解为寡肽和氨基酸;肠液中酶原的激活;氨基肽酶;二、氨基酸的吸收和转运;(一)氨基酸吸收载体;食物蛋白质在小肠的吸收(与葡萄糖吸收相似);(二)γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用;半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly);利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强;三、 蛋白质的腐败作用;(一)肠菌通过脱羧基作用产生胺类 ; 假神经递质(false neurotransmitter);苯丙氨酸 酪氨酸;(二) 氨的生成;(三)其它有害物质的生成;氨基酸代谢库 P197;氨基酸的来源和去路 P197 ;第三节 氨基酸的一般代谢;一、 氨基酸的脱氨基作用;(一)转氨基作用(transamination); ; ;⑴ 丙氨酸氨基转移酶(alanine transaminase, ALT),又称为谷丙转氨酶(GPT)。催化丙氨酸与?-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在肝中活性较高,在肝的疾病时,可引起血清中ALT活性明显升高。帮助诊断急性肝炎;⑵ 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate transaminase, AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。催化天冬氨酸与?-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高。帮助诊断心肌梗塞;组织;转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸和氨基酸互变的重要途径之一。;(二)氧化脱氨基作用(线粒体内进行);氧化脱氨基作用 ;要点:★;(三)联合脱氨基作用 P199;(三)联合脱氨基作用;① 转氨基作用偶联L-谷氨酸氧化脱氨基途径;嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle, PNC)是存在于肌肉组织中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。 在肌肉组织中,由于谷氨酸脱氢酶的活性较低,而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活性较高,故采用此方式进行脱氨基。 ;腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)可催化AMP脱氨基,此反应与转氨基反应相联系,即构成嘌呤核苷酸循环(PNC)的脱氨基作用。 ;② 转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环途径;(四)其他脱氨基作用;二、?-酮酸的代谢 p203 ; ;生糖和生酮氨基酸种类P203;;脱掉氨基后的?-酮酸可转变成:;;;(一)、血氨的来源与去路 P200;2. 血氨的去路;血氨; ;(二)、氨的转运; ;; 肝或肾;(三)、尿素的生成——体内氨的最主要去路;鸟氨酸循环的详细步骤 P202; ;2. 胞液内反应步骤;; 1.合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行; 2.合成一分子尿素需消耗3分子ATP(4个高能磷酸键); 3.尿素分子中的两个氮原子,第一个来自于游离氨,第二个来自天冬氨酸; 4.循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸,再通过转氨基作用,从其他?-氨基酸获得氨基而再生。 ;血氨浓度升高称高氨血症 ( hyperammonemia),常见于肝功能严重损伤时,尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。;肝昏迷的氨中毒学说 ;第四节 特殊氨基酸代谢;一、氨基酸的脱羧基作用;(一)谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸 ;5-羟色胺(5-HT) ;(三)组氨酸脱羧基生成组胺;(四)某些氨基酸脱羧基生成多胺类物质;(五)?牛磺酸;二、一碳单位的代谢 P206;甘氨酸、组氨酸、丝氨酸、色氨酸、甲硫氨酸;(二)一碳单位的载体(或辅酶);名 称;;(四)一碳单位的生理功能;二、含硫氨基酸代谢;(一)甲硫氨酸代谢; 1、甲硫氨酸循环(P208);2、甲硫氨酸循环的生理意义;1、半胱氨酸和胱氨酸的互变;含硫氨基酸氧化分解后都可生成硫酸根,其中半胱氨酸是体内硫酸根最主要的来源。半胱氨酸脱去氨基和巯基后进一步在体内生成硫酸根,与ATP作用后生成活性硫酸根,即3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸(PAPS)。 ;半胱氨酸与胱氨酸代谢小结; 四、芳

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