有机化学：氨基酸、多肽、蛋白质和核酸.pptVIP

第十六章;第一节 氨基酸;一、结构; 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸X Val 亮氨酸X Len 异亮氨酸X Ile 苯丙氨酸X Phe 酪氨酸　 Tyr 色氨酸X Trp 丝氨酸 Ser 苏氨酸X Thr 半胱氨酸 Cys 蛋氨酸X Met;1、氨基酸的构型：D/L标记法;2、氨基酸的命名：可采纳IUPAC法，但天然氨基酸常依据X或性质而使用俗名。 例如，甘氨酸 — 因具有甜味而得名。 3、稀有氨基酸举例 羟脯氨酸〔Hyp〕、5-羟基赖氨酸〔Hyl〕 胱氨酸、鸟氨酸等 4、氨基酸均有手性，甘氨酸除外。;二、氨基酸的酸碱性及其分类 1、中性氨基酸：分子中-NH2与-COOH数目相等。 ※ 因-COOH解离程度大于-NH2，中性氨基酸的水溶液显弱酸性。 2、碱性氨基酸： 该氨基酸结构中烃基R含有可与质子结合的碱性基团〔如-NH2、胍基、咪唑基等〕。;① 赖氨酸：2，6-二氨基己酸;③ 组氨酸：2-氨基-3-咪唑基丙酸;3、酸性氨基酸：即氨基酸的R基团含有-COOH.;〔阴离子〕;四、氨基酸的等电点(pI);4、等电点〔isoelectric point, pI〕: 通过调节溶液的pH值，可使溶液中的氨基酸主要以偶极离子形式存在，且阴离子数量等于阳离子数量，氨基酸在电场中将就不发生泳动 ，此时溶液的pH值被称为该氨基酸的等电点。;(1)酸性氨基酸(阴离子量较多)：pI(2.7～3.2) (2)中性氨基酸(阴离子量略多) ：pI(5.0～6.0) (3)碱性氨基酸(阳离子量较多) ：pI(9.5～10.7);四、化学反响 1、与HNO2的反响;3、氨基转移反响: α-氨基酸在体内代谢过程中，在酶的作用下发生-NH2转移，生成α-酮酸。;4、与茚三酮的显色反响 α-氨基酸与茚三酮的水合物在水溶液热时，经过一系列反响，最终生成蓝紫色的化合物(脯氨酸与茚三酮的反响产物呈黄色). ※ 反响产物蓝紫色化合物的颜色深度可作为 α-氨基酸定量分析的依据。;茚三酮水合物;5、与金属离子的螯合作用;6、与酰化试剂的反响;※ 常用于多肽与蛋白质合成中-NH2的爱护剂;7、烃基化反响：氨基酸-NH2上的一个H原子 被烃基取代的反响。;五.常见氨基酸;3、半胱氨酸、胱氨酸 存在于毛、发、角、指甲等动物爱护组织的蛋白质中. 两者可通过氧化复原反响相互转化。;六、氨基酸化学制备法〔盖布瑞尔法〕;第二节 多肽和蛋白质;一、多肽的命名;二、肽键的结构特点;3、与肽键靠近的Cα-C和Cα-N键为典型单键，可自由旋转.当Φ与Ψ角度已知，则肽单位平面相对位置确定，多肽主链的构象即可确定。;三、肽和蛋白质的一级结构测定 1、组成测定;〔1〕N-端氨基酸残基分析 ※ Sanger法〔1945〕：整个肽链被破坏，只能 做一次N-端分析。;※ Edman降解法—改进Sanger法〔1950年〕;〔2〕C-端氨基酸残基分析〔适宜3-4肽〕 常用羧肽酶〔一种肽链外切酶〕，选择性地从肽链 C-末端逐个水解肽键，依据被释放氨基酸的浓度和种类与时间的关系，就可确定C-端氨基酸。;★ 局部水解法〔有用方法〕 多肽 → 蛋白酶特异性催化水解肽键〔每种蛋白酶只能水解肯定类型的肽键〕→ 多肽局部水解 → 足够的小肽片段 → 末端残基分析小肽片段氨基酸序列 → 推断出整条链氨基酸残基顺序。;四、蛋白质的结构层次 〔一〕一级结构 1、概念：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序. 2、蛋白质的一级结构决定了蛋白质的高级结构，且蛋白质的生物学功能首先是由其一级结构决定的. ※ 具有明显生理活性的结晶牛胰岛素是具有严格氨基酸排列顺序的两条多肽链连接而成。;结晶牛胰岛素〔多肽链〕;〔二〕二级结构 1、概念：肽链中局部肽段形成的规则的或 无规则的构象(为蛋白质空间构象根底). 2、二级结构的形成几乎全是由肽链骨架中 羰基上的氧原子与亚胺基上的氢原子之间 的氢键所维系。 3、最常见的二级结构： ① α-螺旋结构(L.Pauling，1950年);;② β-折叠结构;〔三〕三级结构 1、概念：是在二级结构根底上，蛋白质链通过氨基酸残基侧链的相互作用，进一步卷曲折叠形成的三维结构。;肌红蛋白的三级结构;2、维持三级结构的作用力 ① 氢键 ② 副键：氨基酸侧链之间的相互作用 ※ 二硫键 ※ 配位键 ※ 正负离子间的静电引力 ※ 疏水基团间的亲和力