蛋白质酶促降解和氨基酸代谢.pptVIP

1、氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型： α-氨基酸 氨基酸氧化酶 α-酮酸 R-CH-COO- NH+3 | R-C-COO-+NH3 O || H2O+O2 H2O2 L-谷氨酸脱氢酶 + H2O + NH3 NAD(P)+ NAD(P)H+H+ COOH CH2 CH2 C=O COOH COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH 辅酶：FAD 真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。 此酶是能使氨基酸直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。 抑制剂：ATP、GTP、NADH。 激活剂：ADP、GDP及某些氨基酸。 因此，当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于氨基酸分解供能（动物体内有10%的能量来自氨基酸氧化）。 真核生物中，真正起作用的主要是谷氨酸脱氢酶，而不是L-氨基酸氧化酶。 脱氨基作用主要在肝脏中进行。第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。 2、转氨基作用 α-氨基酸1 R1-CH-COO- NH+3 | α-酮酸1 R1-C-COO